Tyrosinase

La tyrosinase (ou catéchol oxydase ou monophénol monooxygénase) est une oxydoréductase qui catalyse l'oxydation des phénols, comme la tyrosine :

(1a) L-tyrosine + ½ O2    L-DOPA
(1b) L-DOPA + ½ O2    dopaquinone + H2O
(2) 2 L-DOPA + O2    2 dopaquinone + 2 H2O

Tyrosinase
Caractéristiques générales
Symbole TYR
Synonymes Monophénol monooxygénase, OCA1, OCA1A, OCAIA
N° EC 1.14.18.1
Homo sapiens
Locus 11q14.314.3
Masse moléculaire 60 393 Da[1]
Nombre de résidus 529 acides aminés[1]
Entrez 7299
HUGO 12442
OMIM 606933
UniProt P14679
RefSeq (ARNm) NM_000372.4
RefSeq (protéine) NP_000363.1
Ensembl ENSG00000077498

GENATLASGeneTestsGoPubmedHCOPH-InvDBTreefamVega

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Cette enzyme intervient dans deux réactions distinctes de biosynthèse de la mélanine : l'hydroxylation d'un monophénol et la conversion d'un o-diphénol en o-quinone, laquelle conduisant à la mélanine[2]. Elle est très répandue chez les plantes, les animaux et les mycètes. Chez l'homme, elle est codée par le gène TYR, situé sur le chromosome 11[3], et exprimée dans les mélanosomes, organite des mélanocytes. Certaines mutations du gène TYR sont responsables de la forme 1 de l'albinisme oculocutané (OCA1), maladie génétique rare dont l'incidence globale est estimée à environ un cas pour 17 000 personnes.

Elle comprend un cation de cuivre Cu2+ comme cofacteur. Elle catalyse la production de mélanine et d'autres pigments par oxydation à partir de la tyrosine, comme lorsqu'une pomme de terre pelée ou découpée en tranches noircit à l'air libre[4].

Tyrosinase
Structure tridimensionnelle de l'unité fonctionnelle d'une hémocyanine de pieuvre (PDB 1JS8)
Domaine protéique
Pfam PF00264
Clan Pfam CL0205
InterPro IPR002227
PROSITE PDOC00398
SCOP 1hc2
SUPERFAMILY 1hc2
Domaine central commun des tyrosinases
Domaine protéique
Pfam PF00264
Clan Pfam IPR002227
PROSITE PDOC00398
SCOP 1hc2
SUPERFAMILY 1hc2

Réactions catalysées

La tyrosinase peut catalyser deux types de transformation successives :

  • l'oxydation, en présence d'oxygène, d'un monophénol en catéchol : on parle alors d'une activité crésolase ;
  • l'oxydation, en présence d'oxygène, de ce catéchol en o-quinone ou benzoquinone : on parle alors d'une activité catécholase.

Elle est présente dans le vin, le dioxyde de soufre ajouté par le viticulteur permettant de la désactiver.

  • Synonymes : crésolase, monophénol oxydase, phénolase, tyrosinase
  • Maladies génétiques liées :
    • Albinisme oculo-cutané type I (OCA1) MIM:203100
    • Albinisme oculocutané de type IB (OCA1B) MIM:606952
    • Albinisme oculaire avec surdité sensorineural MIM:103470

Une catéchol oxydase (en) est une enzyme apparentée dépourvue d'activité crésolase et qui ne catalyse que l'oxydation d'un catéchol en benzoquinone à travers une activité catécholase.

  • Synonymes : diphénol oxydase, o-diphénolase (lire ortho-diphénolase), phénolase, polyphénol oxydase, tyrosinase.

Notes et références

  1. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. (en) C. Mahendra Kumar, U. V. Sathisha, Shylaja Dharmesh, A. G. Appu Rao et Sridevi A. Singh, « Interaction of sesamol (3,4-methylenedioxyphenol) with tyrosinase and its effect on melanin synthesis », Biochimie, vol. 93, no 3, , p. 562-569 (PMID 21144881, DOI 10.1016/j.biochi.2010.11.014, lire en ligne)
  3. (en) David E. Barton, Byoung S. Kwon et Uta Francke, « Human tyrosinase gene, mapped to chromosome 11 (q14 → q21), defines second region of homology with mouse chromosome 7 », Genomics, vol. 3, no 1, , p. 17-24 (PMID 3146546, DOI 10.1016/0888-7543(88)90153-X, lire en ligne)
  4. (en) Lucas H. Stevens, Evert Davelaar, Ria M. Kolb, Ed J. M. Pennings et Nico P. M. Smit, « Tyrosine and cysteine are substrates for blackspot synthesis in potato », Phytochemistry, vol. 49, no 3, , p. 703-707 (DOI 10.1016/S0031-9422(98)00207-6, lire en ligne)
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