Protoporphyrinogène oxydase
La protoporphyrinogène oxydase (PPO) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- protoporphyrinogène IX + 3 O2 protoporphyrine IX + 3 H2O2.
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | FAD |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme intervient à la septième étape de la biosynthèse de la protoporphyrine IX, précurseur du groupe héminique de l'hémoglobine, transporteur d'oxygène chez les animaux, et de la chlorophylle, pigment photosynthétique des plantes. Elle est présente chez tous les eucaryotes dans leurs mitochondries ; chez l'homme, elle est encodée par le gène PPOX et est exprimée dans le cœur, le cerveau, les poumons, le placenta, le foie, les muscles squelettiques, les reins et le pancréas. Des mutations du gène PPOX peuvent provoquer une maladie génétique grave, la porphyrie variegata (en).
Outre la variété mitochondriale, les plantes possèdent une isoenzyme chloroplastique. Chez les procaryotes, l'enzyme HemG des bactéries à Gram positif, absente des bactéries à Gram négatif, est apparentée à la PPO.
Notes et références
- (en) R. Poulson, « The enzymic conversion of protoporphyrinogen IX to protoporphyrin IX in mammalian mitochondria », Journal of Biological Chemistry, vol. 251, no 12, , p. 3730-3733 (PMID 6461, lire en ligne)
- (en) R. Poulson et W. J. Polglase, « The enzymic conversion of protoporphyrinogen IX to protoporphyrin IX. Protoporphyrinogen oxidase activity in mitochondrial extracts of Saccharomyces cerevisiae », Journal of Biological Chemistry, vol. 25, no 250, , p. 1269-1274 (PMID 234450, lire en ligne)
- (en) Harry A. Dailey et Tamara A. Dailey, « Protoporphyrinogen oxidase of Myxococcus xanthus. Expression, purification, and characterization of the cloned enzyme », Journal of Biological Chemistry, vol. 271, no 15, , p. 8714-8718 (PMID 8621504, DOI 10.1074/jbc.271.15.8714, lire en ligne)
- (en) Kai-Fen Wang, Tamara A. Dailey et Harry A. Dailey,, « Expression and characterization of the terminal heme synthetic enzymes from the hyperthermophile Aquifex aeolicus », FEMS Microbiology Letters, vol. 202, no 1, , p. 115-119 (PMID 11506917, DOI 10.1016/S0378-1097(01)00296-8, lire en ligne)
- (en) A.V. Corrigall, K.B. Siziba, M.H. Maneli, E.G. Shephard, M. Ziman, T.A. Dailey, H.A. Dailey, R.E. Kirsch et P.N. Meissner, « Purification of and Kinetic Studies on a Cloned Protoporphyrinogen Oxidase from the Aerobic Bacterium Bacillus subtilis », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 358, no 2, , p. 251-256 (PMID 9784236, DOI 10.1006/abbi.1998.0834, lire en ligne)
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- (en) Fang-Sik Che, Naohide Watanabe, Megumi Iwano, Hachiro Inokuchi, Seiji Takayama, Shigeo Yoshida et Akira Isogai, « Molecular Characterization and Subcellular Localization of Protoporphyrinogen Oxidase in Spinach Chloroplasts », Plant Physiology, vol. 124, no 1, , p. 59-70 (PMID 10982422, PMCID 59122, DOI 10.1104/pp.124.1.59, lire en ligne)
- (en) Tamara A. Dailey et Harry A. Dailey, « Identification of an FAD superfamily containing protoporphyrinogen oxidases, monoamine oxidases, and phytoene desaturase. Expression and characterization of phytoene desaturase of Myxococcus xanthus », Journal of Biological Chemistry, vol. 273, no 22, , p. 13658-13662 (PMID 9593705, DOI 10.1074/jbc.273.22.13658, lire en ligne)
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