Ferrochélatase

La ferrochélatase (FECH) est une lyase qui catalyse la huitième et dernière étape de la biosynthèse de l'hème au sein des mitochondrie.

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Ferrochélatase
Structure d'une ferrochélatase humaine cristallisée (PDB 1HRK[1]).
N° EC EC 4.99.1.1
N° CAS 9012-93-5
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Activité enzymatique

Cette enzyme membranaire, d'une masse moléculaire d'environ 86 kDa, est un homodimère, chaque monomère contenant un centre [2Fe-2S][1]. Elle est constituée de 423 acides aminés[2] et permet de convertir la protoporphyrine IX en hème b en catalysant la réaction :

protoporphyrine + Fe2+    hème b + 2 H+.

Caractéristique du gène

Chez l'humain, le gène encodant cette protéine est situé sur le 18e chromosome[3] et comporte douze exons. Les mutations sur ce gène sont impliquées dans la protoporphyrie érythropoïétique.

En Médecine

La mutation du gène provoque la protoporphyrie érythropoïétique.

Notes et références
  1. (en) Chia-Kuei Wu, Harry A. Dailey, John P. Rose, Amy Burden, Vera M. Sellers et Bi-Cheng Wang, « The 2.0 Å structure of human ferrochelatase, the terminal enzyme of heme biosynthesis », Nature Structural Biology, vol. 8, no 2,‎ , p. 156-160 (PMID 11175906, DOI 10.1038/84152, lire en ligne)
  2. (en) « ferrochelatase [Homo sapiens] », sur NCBI (consulté le )
  3. (en) « FECH ferrochelatase [ Homo sapiens (human) ] », sur NCBI, (consulté le ).
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