Bactériorhodopsine

La bactériorhodopsine est une petite protéine qu'on trouve chez certaines archées, notamment les halobactéries, où elle fonctionne comme une pompe à protons utilisant l'énergie lumineuse pour générer un gradient de protons à travers la membrane cellulaire.

001	Glu	Ala	Gln	Ile	Thr	Gly	Arg	Pro	Glu	Trp
011	Ile	Trp	Leu	Ala	Leu	Gly	Thr	Ala	Leu	Met
021	Gly	Leu	Gly	Thr	Leu	Tyr	Phe	Leu	Val	Lys
031	Gly	Met	Gly	Val	Ser	Asp	Pro	Asp	Ala	Lys
041	Lys	Phe	Tyr	Ala	Ile	Thr	Thr	Leu	Val	Pro
051	Ala	Ile	Ala	Phe	Thr	Met	Tyr	Leu	Ser	Met
061	Leu	Leu	Gly	Tyr	Gly	Leu	Thr	Met	Val	Pro
071	Phe	Gly	Gly	Glu	Gln	Asn	Pro	Ile	Tyr	Trp
081	Ala	Arg	Tyr	Ala	Asp	Trp	Leu	Phe	Thr	Thr
091	Pro	Leu	Leu	Leu	Leu	Asp	Leu	Ala	Leu	Leu
101	Val	Asp	Ala	Asp	Gln	Gly	Thr	Ile	Leu	Ala
111	Leu	Val	Gly	Ala	Asx	Gly	Ile	Met	Ile	Gly
121	Thr	Gly	Leu	Val	Gly	Ala	Leu	Thr	Lys	Val
131	Tyr	Ser	Tyr	Arg	Phe	Val	Trp	Trp	Ala	Ile
141	Ser	Thr	Ala	Ala	Met	Leu	Tyr	Ile	Leu	Tyr
151	Val	Leu	Phe	Phe	Gly	Phe	Thr	Ser	Lys	Ala
161	Glx	Ser	Met	Arg	Pro	Glu	Val	Ala	Ser	Thr
171	Phe	Lys	Val	Leu	Arg	Asn	Val	Thr	Val	Val
181	Leu	Trp	Ser	Ala	Tyr	Pro	Val	Val	Trp	Leu
191	Ile	Gly	Ser	Glu	Gly	Ala	Gly	Ile	Val	Pro
201	Leu	Asn	Ile	Glu	Thr	Leu	Leu	Phe	Met	Val
211	Leu	Asp	Val	Ser	Ala	Lys	Val	Gly	Phe	Gly
221	Leu	Ile	Leu	Leu	Arg	Ser	Arg	Ala	Ile	Phe
231	Gly	Glu	Ala	Glu	Ala	Pro	Glu	Pro	Ser	Ala
241	Gly	Asp	Gly	Ala	Ala	Ala	Thr	Ser
Séquence peptidique de la bactériorhodopsine[1].

On trouve cette protéine notamment dans la membrane pourpre de l'archée halophile Halobacterium salinarum.

Structure

Cette protéine de 248 acides aminés se présente sous forme d'un homotrimère à symétrie cylindrique. Chacune des trois unités identiques a une structure en sept hélices α transmembranaires — structure dite opsine — emprisonnant un chromophore, ici une molécule de rétinal liée au résidu lysine 216 par une base de Schiff protonée.

Fonctionnement biologique

La molécule se comporte globalement comme une pompe à protons générant une différence de pH entre la zone extracellulaire et l'intérieur de la cellule, ce gradient de protons permettant à son tour de produire de l'ATP.

Le pompage des protons hors de la cellule est actionné par les changements conformationnels de la bactériorhodopsine induits par l'alternance entre la forme 13-cis, 15-syn excitée et la forme all-trans, 15-anti à l'état fondamental du rétinal[2] :

Vue de la bactériorhodopsine de Halobacterium salinarum (PDB 1FBB) montrant le rétinal et les résidus Arg 82, Asp 85 et Asp 96 impliqués dans le transfert des protons.

Changements de conformation de la bactériorhodopsine.

Le mécanisme du pompage peut être résumé de la façon suivante :

État L : l'excitation de la bactériorhodopsine par un photon — maximum d'absorption à 568 nm — déclenche directement le passage de la forme all-trans protonée à la forme 13-cis protonée du rétinal.
État M : le rétinal 13-cis transfère le proton de sa base de Schiff au résidu aspartate 85.
État N : le rétinal 13-cis reprotone sa base de Schiff à partir du résidu aspartate 96, ce dernier tirant son proton de l'intérieur de la cellule. Dans le même temps, le proton stationnant sur le résidu aspartate 85 est expulsé vers l'extérieur de la cellule en direction du résidu arginine 82 à travers un réseau de molécules d'eau maintenues ensemble par des liaisons hydrogène.

Le rétinal reprotoné retrouve sa configuration all-trans et la protéine, dont les charges électriques internes se sont rééquilibrées, reprend sa conformation initiale. Chacun de ces photocycles dure in vivo de 10 à 20 ms.

Utilisation nano-informatique

La simplicité de la bactériorhodopsine en a fait un modèle pour l'étude de la bioénergétique et pour le transport membranaire. Elle intéresse aussi l'industrie du stockage de données, dans la mesure où elle pourrait servir d'unité de stockage extrêmement miniaturisée pilotable par des impulsions lumineuses (à raison d'un bit par molécule, un disque de 12 cm de diamètre pourrait contenir de 20 à 50 To). L'emploi de la bactériorhodopsine constitue l'une des premières applications de l'électronique moléculaire organique, une discipline émergente de la nano-informatique.

Notes et références

(en) H. Gobind Khorana, Gerhard E. Gerber, Walter C. Herlihy, Christopher P. Gray, Robert J. Anderedd, Kayoro Nihei et Klaus Biemann, Amino acid sequence of bacteriorhodopsin, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Vol. 76, No. 10, pp. 5046-5050, Octobre 1979.
(en) Shigehiko Hayashi, Emad Tajkhorshid et Klaus Schulten, « Molecular Dynamics Simulation of Bacteriorhodopsin's Photoisomerization Using Ab Initio Forces for the Excited Chromophore », Biophysical Journal, vol. 85, n^o 3,‎ 1^er septembre 2003, p. 1440-1449 (PMID 12944261, DOI 10.1016/S0006-3495(03)74576-7, lire en ligne)

Voir aussi

Bibliographie

Science, 1997, p. 277-1676.
Nature, 1999, p. 401-822.
Nature, 2000, p. 406-645.
Nano-informatique et Intelligence Ambiante, Jean-Baptiste Waldner, Hermes Science, London, 2006, (ISBN 2-7462-1516-0), p. 204-215

Articles connexes

Liens externes

Thése de doctorat de l'École Polytechnique – 19 septembre 2005 « Polarisation ultrarapide et mouvements vibrationnels dans la bactériorhodopsine étudiés par spectroscopie cohérente d’émission infrarouge », par Anne Colonna.

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[1] (en) H. Gobind Khorana, Gerhard E. Gerber, Walter C. Herlihy, Christopher P. Gray, Robert J. Anderedd, Kayoro Nihei et Klaus Biemann, Amino acid sequence of bacteriorhodopsin, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Vol. 76, No. 10, pp. 5046-5050, Octobre 1979.

[10.1016/S0006-3495(03)74576-7-2] (en) Shigehiko Hayashi, Emad Tajkhorshid et Klaus Schulten, « Molecular Dynamics Simulation of Bacteriorhodopsin's Photoisomerization Using Ab Initio Forces for the Excited Chromophore », Biophysical Journal, vol. 85, n^o 3,‎ 1^er septembre 2003, p. 1440-1449 (PMID 12944261, DOI 10.1016/S0006-3495(03)74576-7, lire en ligne)