GSTO1

La protéine GSTO1, ou glutathion S-transférase oméga 1, est une oxydoréductase et une transférase, codée chez l'homme par le gène GSTO1, situé sur le chromosome 10[1],[3]. Elle est exprimée dans le cytoplasme des cellules de tous les types de tissus, notamment dans le foie, les muscles squelettiques et le cœur[4].

Protéine GSTO1

Glutathion transférase humaine (PDB 1EEM[1])
Caractéristiques générales
Nom approuvé Glutathion S-transférase oméga 1
Symbole GSTO1
Synonymes P28, SPG-R, GSTO 1-1, GSTTLp28, HEL-S-21
N° EC 1.8.5.1+1.20.4.2+2.5.1.18
Homo sapiens
Locus 10q25.1
Masse moléculaire 27 566 Da[2]
Nombre de résidus 241 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

L'autre paralogue de cette enzyme chez l'homme est la glutathion S-transférase oméga 2, exprimée également dans tous les tissus, avec cependant une prédilection pour les testicules[4]. Ces enzymes sont présentes chez les mammifères, les insectes et les vers, chez qui elles réduisent l'acide déshydroascorbique et l'arséniate de méthyle CH3AsO3 à l'aide de glutathion. Elles jouent par conséquent un rôle important dans le recyclage de la vitamine C et dans la métabolisation des composés arséniés, et interviennent peut-être dans le cycle glutathion-ascorbate du métabolisme antioxydant[4].

Notes et références
  1. (en) Philip G. Board, Marjorie Coggan, Gareth Chelvanayagam, Simon Easteal, Lars S. Jermiin, Gayle K. Schulte, Dennis E. Danley, Lise R. Hoth, Matthew C. Griffor, Ajith V. Kamath, Michele H. Rosner, Boris A. Chrunyk, David E. Perregaux, Christopher A. Gabel, Kieran F. Geoghegan et Jayvardhan Pandit, « Identification, Characterization, and Crystal Structure of the Omega Class Glutathione Transferases », Journal of Biological Chemistry, vol. 275, no 32,‎ , p. 24798-24806 (PMID 10783391, DOI 10.1074/jbc.M001706200, lire en ligne)
  2. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  3. (en) A. K. Whitbread, N. Tetlow, H. J. Eyre, G. R. Sutherland et P. G. Board, « Characterization of the human Omega class glutathione transferase genes and associated polymorphisms », Pharmacogenetics, vol. 13, no 3,‎ , p. 131-144 (PMID 12618591)
  4. (en) Astrid K. Whitbread, Amir Masoumi, Natasha Tetlow, Erica Schmuck, Marjorie Coggan et Philip G. Board, « Characterization of the Omega Class of Glutathione Transferases », Methods in Enzymology, vol. 401,‎ , p. 78-99 (PMID 16399380, DOI 10.1016/S0076-6879(05)01005-0, lire en ligne)

Documentation
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  • (en) T. Ishikawa, A. F. Casini et M. Nishikimi, « Molecular cloning and functional expression of rat liver glutathione-dependent dehydroascorbate reductase », J. Biol. Chem., vol. 273, no 44,‎ , p. 28708–12 (PMID 9786866, DOI 10.1074/jbc.273.44.28708)
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  • (en) H. Kölsch, S. Larionov, O. Dedeck, M. Orantes, G. Birkenmeier, W. S. T. Griffin et D. R. Thal, « Association of the glutathione S-transferase omega-1 Ala140Asp polymorphism with cerebrovascular atherosclerosis and plaque-associated interleukin-1 alpha expression », Stroke, vol. 38, no 10,‎ , p. 2847–50 (PMID 17717316, DOI 10.1161/STROKEAHA.107.484162)
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