4-Méthylidèneimidazole-5-one
La 4-méthylidèneimidazole-5-one (MIO) est un composé chimique de formule H2(C3N2)(=O)(=CH2) présent également dans le groupe prosthétique H2N–CO–CH2–(O=)(C3N2)(=CH2)–CH(CH3)(N+H3) de certaines enzymes. Ce groupe constitue le cofacteur MIO issu de la condensation autocatalysée de résidus d'acides aminés formant une séquence Ala–Ser–Gly[2], selon un processus analogue à la formation du chromophore 4-(p-hydroxybenzylidène)imidazolidin-5-one (HBI) de la protéine fluorescente verte (GFP).
| 4-Méthylidèneimidazole-5-one | |
 Noyau du cofacteur MIO |
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| Identification | |
|---|---|
| Nom UICPA | 4-méthylidène-5-oxo-4,5-dihydro-1H-imidazole-1,2-diyl |
| Synonymes |
MIO |
| PubChem | 44123325 (cofacteur MIO) |
| ChEBI | 50997 |
| SMILES | |
| InChI | |
| Propriétés chimiques | |
| Formule | C4H4N2O [Isomères] |
| Masse molaire[1] | 96,0874 ± 0,0042 g/mol C 50 %, H 4,2 %, N 29,15 %, O 16,65 %, |
| Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire. | |
Le cofacteur MIO est un électrophile fort, susceptible de retirer du substrat un atome d'hydrogène même assez peu acide[3]. Il catalyse les déplacements intramoléculaires de groupes amine, voire leur clivage comme dans le cas de la phénylalanine ammonia-lyase.
D'autres aminomutases peuvent utiliser des cofacteurs différents[2], tels que la lysine 2,3-aminomutase (en) qui utilise une S-adénosylméthionine (SAM), un cluster Fe-S et du phosphate de pyridoxal (PLP) ; d'autres aminomutases utilisent la cobalamine et le PLP.
Notes et références
- Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
- (en) Carl V. Christianson, Timothy J. Montavon, Steven G. Van Lanen, Ben Shen et Steven D. Bruner, « The Structure of l-Tyrosine 2,3-Aminomutase from the C-1027 Enediyne Antitumor Antibiotic Biosynthetic Pathway », Biochemistry, vol. 46, no 24, , p. 7205-7214 (lire en ligne) DOI:10.1021/bi7003685
- (en) Carl V. Christianson, Timothy J. Montavon, Grace M. Festin, Heather A. Cooke, Ben Shen et Steven D. Bruner, « The Mechanism of MIO-Based Aminomutases in β-Amino Acid Biosynthesis », Journal of the American Chemical Society, vol. 129, no 51, , p. 15744-15745 (lire en ligne) DOI:10.1021/ja0762689
- (en) Julia D. Fischer, Gemma L. Holliday, Syed A. Rahman et Janet M. Thornton, « The Structures and Physicochemical Properties of Organic Cofactors in Biocatalysis », Journal of Molecular Biology, vol. 403, no 5, , p. 803-824 (lire en ligne) DOI:10.1016/j.jmb.2010.09.018
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