Lactoylglutathion lyase

La lactoylglutathion lyase, ou glyoxalase I, est une lyase qui catalyse la réaction :

(R)-S-lactoylglutathion    glutathion + méthylglyoxal.
Lactoylglutathion lyase
Structure d'une glyoxalase I humaine (PDB 1BH5[1])
N° EC EC 4.4.1.5
N° CAS 9033-12-9
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Cette enzyme fait partie du système glyoxalase, composé de deux enzymes cytosoliques permettant la détoxication du méthylglyoxal, un sous-produit naturel du métabolisme cependant très toxique en raison de sa forte réactivité avec les protéines, les acides nucléiques et d'autres constituants cellulaires. La seconde enzyme, l'hydroxyacylglutathion hydrolase, libère du D-lactate à partir de l'intermédiaire produit par la première réaction. Ces deux enzymes ont la particularité d'utiliser le glutathion pour former un adduit (R)-S-lactoylglutathion et non pas comme cofacteur d'oxydoréduction.

L'aldose réductase peut également détoxiquer le méthylglyoxal, mais le système glyoxalase est plus efficace.

La lactoylglutathion lyase est une cible privilégiée pour le développement de médicaments antiparasitaires et anticancéreux.

Notes et références

  1. (en) Marianne Ridderström, Alexander D. Cameron, T. Alwyn Jones et Bengt Mannervik, « Involvement of an Active-site Zn2+ Ligand in the Catalytic Mechanism of Human Glyoxalase I », Journal of Biological Chemistry, vol. 273, , p. 21623-21628 (lire en ligne) DOI:10.1074/jbc.273.34.21623 PMID 9705294
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