Glutamate synthase (NADPH)

La glutamate synthase à NADPH est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

L-glutamine + α-cétoglutarate + NADPH + H⁺  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  2 L-glutamate + NADP⁺ (réaction globale)

réaction 1 : L-glutamine + H₂O  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  L-glutamate + NH₃

réaction 2 : NH₃ + α-cétoglutarate + NADPH + H⁺  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  L-glutamate + NADP⁺ + H₂O.

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Glutamate synthase (NADPH)

Dodécamère de glutamate synthase d'Azospirillum brasilense (en) (PDB 2VDC[1]).

Données clés

N° EC	EC 1.4.1.13
N° CAS	37213-53-9
Cofacteur(s)	FMN ; FAD ; Fe-S

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Cette enzyme intervient dans le métabolisme de l'azote et du glutamate. Elle est constituée de deux sous-unités, notées α et β :

• la sous-unité α est constituée de deux domaines, l'un hydrolysant la L-glutamine en L-glutamate avec libération de NH₃ (réaction 1), l'autre fixant ce dernier sur une molécule α-cétoglutarate pour donner une seconde molécule de L-glutamate (réaction 2) ;
• la sous-unité β transfère les électrons du NADPH à travers un centre fer-soufre [3Fe-4S], deux centres fer-soufre [4Fe-4S], du FMN et du FAD.

La molécule d'ammoniac est acheminée entre les deux domaines de la sous-unité α à travers un conduit large de 32 Å. La sous-unité β stabilise cette fonction et son absence peut conduire à la production d'ammonium NH₄⁺ à la place d'ammoniac.

Cette enzyme est présente chez les bactéries, et est importante car elle fournit le glutamate utilisé par la glutamine synthétase pour former la glutamine par fixation d'une molécule d'ammoniac NH₃[2]^,[3].