Cyanophycine

La cyanophycine, ou multiarginyl-poly[L-aspartate], est un polymère pseudopeptidique d'acides aminés, composé d'une ossature d'acide aspartique et de groupes latéraux d'arginine.

Deux sous-unités de cyanophycine avec des directions alternées.

La cyanophycine fut découverte en 1887 par un chercheur italien, Antonino Borzi. On la trouve chez la plupart des cyanobactéries et chez quelques bactéries hétérotrophes telles qu'Acinetobacter sp[1]. La cyanophycine est largement insoluble dans des conditions physiologiques et s'accumule sous la forme de granules dans le cytoplasme pendant des phases de privation de phosphate ou de soufre. Elle est utilisée comme composé de réserve d'azote et le cas échéant de carbone et sert aussi de tampon dynamique pour l'azote fixé dans les hétérocystes des cyanobactéries. L'azote et le carbone sont mobilisés à partir de la cyanophycine par la cyanophycinase intracellulaire sous la forme de dipeptides d'aspartate-arginine.

La cyanophycine est synthétisée à partir de l'arginine et de l'aspartate dans une réaction liée à l'ATP, catalysée par une seule enzyme, la cyanophycine synthétase (CphA)[2]. La cyanophycine est potentiellement intéressante en biotechnologie comme source d'acide polyaspartique. Du fait de son caractère poly-amphotère inhabituel, la cyanophycine est soluble dans l'eau en milieu acide (0,1 M HCl) ou basique. L'expression hétérologue de la cyanophycine synthétase permet la production de cyanophycine dans de nombreuses bactéries importantes en biotechnologie telles que Escherichia coli et Corynebacterium glutamicum[3].

Notes et références

(en) M. Krehenbrink, FB Oppermann-Sanio et A Steinbüchel, « Evaluation of non-cyanobacterial genome sequences for occurrence of genes encoding proteins homologous to cyanophycin synthetase and cloning of an active cyanophycin synthetase from Acinetobacter sp. strain DSM 587 », Arch Microbiol, vol. 177, n^o 5,‎ 2002, p. 371–380 (PMID 11976746, DOI 10.1007/s00203-001-0396-9)
(en) K. Ziegler, A Diener, C Herpin, R Richter, R Deutzmann et W Lockau, « Molecular characterization of cyanophycin synthetase, the enzyme catalyzing the biosynthesis of the cyanobacterial reserve material multi-L-arginyl-poly-L-aspartate (cyanophycin) », Eur J Biochem, vol. 254, n^o 1,‎ 1998, p. 154–159 (PMID 9652408, DOI 10.1046/j.1432-1327.1998.2540154.x)
(en) F. Oppermann-Sanio et A. Steinbüchel, « Occurrence, functions and biosynthesis of polyamides in microorganisms and biotechnological production », Naturwissenschaften, vol. 89, n^o 1,‎ 2002, p. 11–22 (PMID 12008968, DOI 10.1007/s00114-001-0280-0)

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[1] (en) M. Krehenbrink, FB Oppermann-Sanio et A Steinbüchel, « Evaluation of non-cyanobacterial genome sequences for occurrence of genes encoding proteins homologous to cyanophycin synthetase and cloning of an active cyanophycin synthetase from Acinetobacter sp. strain DSM 587 », Arch Microbiol, vol. 177, n^o 5,‎ 2002, p. 371–380 (PMID 11976746, DOI 10.1007/s00203-001-0396-9)

[2] (en) K. Ziegler, A Diener, C Herpin, R Richter, R Deutzmann et W Lockau, « Molecular characterization of cyanophycin synthetase, the enzyme catalyzing the biosynthesis of the cyanobacterial reserve material multi-L-arginyl-poly-L-aspartate (cyanophycin) », Eur J Biochem, vol. 254, n^o 1,‎ 1998, p. 154–159 (PMID 9652408, DOI 10.1046/j.1432-1327.1998.2540154.x)

[3] (en) F. Oppermann-Sanio et A. Steinbüchel, « Occurrence, functions and biosynthesis of polyamides in microorganisms and biotechnological production », Naturwissenschaften, vol. 89, n^o 1,‎ 2002, p. 11–22 (PMID 12008968, DOI 10.1007/s00114-001-0280-0)