Protéine de liaison aux acides gras

Les protéines de liaison aux acides gras (FABP) constituent une famille de protéines de transport pour les acides gras et d'autres substances lipophiles telles que les eicosanoïdes et les rétinoïdes[1],[2]. On pense que ces protéines facilitent le transfert des acides gras entre les membranes extra et intracellulaires[3]. On pense également que certains membres de la famille transportent des molécules lipophiles de la membrane cellulaire externe vers certains récepteurs intracellulaires tels que les PPAR[4]. Les FABP sont des transporteurs intracellulaires qui «solubilisent» l'endocannabinoïde anandamide (AEA), transportant l'AEA vers la décomposition par FAAH, et les composés qui se lient aux FABP bloquent le catabolisme de l'AEA, augmentant ainsi son niveau. On a également découvert que les cannabinoïdes (THC et CBD) se lient aux FABP humaines (1, 3, 5 et 7) qui fonctionnent comme des transporteurs intracellulaires, car le THC et le CBD inhibent l’absorption cellulaire et le catabolisme de l’AEA en ciblant les FABP[5]. La compétition pour les FABP peut expliquer en partie ou en totalité l'augmentation des taux circulants d'endocannabinoïdes rapportés après la consommation de cannabinoïdes[6]. Il a été démontré que les niveaux de protéines liant les acides gras diminuaient avec le vieillissement dans le cerveau de souris, contribuant probablement au déclin de l'activité synaptique associé à l'âge[7].

Membres de la famille

Les membres de cette famille comprennent:

Nom de la protéine Gène Distribution tissulaire Commentaire
FABP 1 FABP1 foie
FABP 2 FABP2 intestinal
FABP 3 FABP3 muscle et cœur inhibiteur de croissance d'origine mammaire
FABP 4 FABP4 adipocyte
FABP 5 FABP5 épidermique associé au psoriasis
FABP 6 FABP6 iléal gastrotropine
FABP 7 FABP7 cerveau
FABP 8 PMP2 système nerveux périphérique protéine de myéline périphérique 2
FABP 9 FABP9
FABP 11 FABP11 limité aux poissons
FABP 12 FABP12 présence indiquée dans les lignées cellulaires de rétinoblastome humain, la rétine et le testicule de rongeur[8].
FABP 5-like 1 FABP5L1
FABP 5-like 2 FABP5L2
FABP 5-like 3 FABP5L3
FABP 5-like 4 FABP5L4
FABP 5-like 5 FABP5L5
FABP 5-like 6 FABP5L6
FABP 5-like 7 FABP5L7

Références

  1. « The multigene family of fatty acid-binding proteins (FABPs): function, structure and polymorphism », Journal of Applied Genetics, vol. 47, no 1, , p. 39–48 (PMID 16424607, DOI 10.1007/BF03194597, lire en ligne)
  2. « The human fatty acid-binding protein family: evolutionary divergences and functions », Human Genomics, vol. 5, no 3, , p. 170–91 (PMID 21504868, PMCID 3500171, DOI 10.1186/1479-7364-5-3-170, lire en ligne)
  3. « Cytosolic fatty acid binding proteins catalyze two distinct steps in intracellular transport of their ligands », Molecular and Cellular Biochemistry, vol. 239, nos 1-2, , p. 35–43 (PMID 12479566, DOI 10.1023/A:1020550405578)
  4. « Selective cooperation between fatty acid binding proteins and peroxisome proliferator-activated receptors in regulating transcription », Molecular and Cellular Biology, vol. 22, no 14, , p. 5114–27 (PMID 12077340, PMCID 139777, DOI 10.1128/MCB.22.14.5114-5127.2002)
  5. « A Personal Retrospective: Elevating Anandamide (AEA) by Targeting Fatty Acid Amide Hydrolase (FAAH) and the Fatty Acid Binding Proteins (FABPs) », Frontiers in Pharmacology, vol. 7, , p. 370 (PMID 27790143, PMCID 5062061, DOI 10.3389/fphar.2016.00370)
  6. « Fatty acid-binding proteins (FABPs) are intracellular carriers for Δ9-tetrahydrocannabinol (THC) and cannabidiol (CBD) », The Journal of Biological Chemistry, vol. 290, no 14, , p. 8711–21 (PMID 25666611, PMCID 4423662, DOI 10.1074/jbc.M114.618447)
  7. « Expression of fatty acid binding proteins is altered in aged mouse brain », Molecular and Cellular Biochemistry, vol. 198, nos 1-2, , p. 69–78 (PMID 10497880, DOI 10.1023/A:1006946027619)
  8. « A novel fatty acid-binding protein (FABP) gene resulting from tandem gene duplication in mammals: transcription in rat retina and testis », Genomics, vol. 92, no 6, , p. 436–45 (PMID 18786628, DOI 10.1016/j.ygeno.2008.08.003)

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