Éphrine B2

L'éphrine B2 est une protéine transmembranaire qui, chez l'homme, est codée par le gène EFNB2, sur le chromosome 13[3]. Les éphrines et leurs récepteurs interviennent au cours du développement cellulaire, notamment au niveau du système nerveux et de l'érythropoïèse. L'éphrine B2 interagit avec les récepteurs EphA3 (en) et EphB4 (en). En particulier, elle interagit avec les récepteurs EphA3[4],[5] et EphB1 (en) lors du développement du chiasma optique[6]. Elle est par ailleurs utilisée comme récepteur par le virus Nipah et le virus Hendra pour infecter les cellules hôtes[7].

Éphrine B2

Structure du domaine extracellulaire d'une éphrine B2 de souris (PDB 1IKO[1])
Caractéristiques générales
Symbole EFNB2
Synonymes EPLG5
Classification
Homo sapiens
Locus 13q33.3
Masse moléculaire 36 923 Da[2]
Nombre de résidus 333 acides aminés[2]
Entrez 1948
HUGO 3227
OMIM 600527
UniProt P52799
RefSeq (ARNm) NM_004093.3
RefSeq (protéine) NP_004084.1
Ensembl ENSG00000125266
PDB 2HLE, 2I85, 2VSK, 2VSM, 2WO2, 3GXU, 4UF7
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

L'expression du gène EFNB2 tend à être progressivement réduite dans certains cancers[8].

Notes et références

  1. (en) Joseph Toth, Tyler Cutforth, Amy D. Gelinas, Kelley A. Bethoney, Joel Bard et Celia J. Harrison, « Crystal Structure of an Ephrin Ectodomain », Developmental Cell, vol. 1, no 1, , p. 83-92 (PMID 11703926, DOI 10.1016/S1534-5807(01)00002-8, lire en ligne)
  2. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  3. (en) Maria de Fatima, Ming-Tsung Yu, Plerre Jelenc, Stephen Brown, Long Su, Lee Lawton, Larry Deaven, Argiris Eistratiadis, Dorothy Warburton et Marcelo Bento Soares, « Selection of cDNAs using chromosome-specific genomic clones: application to human chromosome 13 », Human Molecular Genetics, vol. 3, no 9, , p. 1663-1673 (PMID 7833926, DOI 10.1093/hmg/3.9.1663, lire en ligne)
  4. (en) Douglas Pat Cerretti, Tim Vanden Bos, Nicole Nelson, Carl J. Kozlosky, Pranhitha Reddy, Eugene Maraskovsky, Linda S. Park, Stewart D. Lyman, Neal G. Copeland, Debra J. Gilbert, Nancy A. Jenkins et Frederich A. Fletcher, « Isolation of LERK-5: A ligand of the eph-related receptor tyrosine kinases », Molecular Immunology, vol. 32, no 16, , p. 1197-1205 (PMID 8559144, DOI 10.1016/0161-5890(95)00108-5, lire en ligne)
  5. (en) Martin Lackmann, Richard J. Mann, Lucy Kravets, Fiona M. Smith, Tamara A. Bucci, Kelly F. Maxwell, Geoffrey J. Howlett, Jane E. Olsson, Tim Vanden Bos, Douglas Pat Cerretti and Andrew W. Boyd, « Ligand for EPH-related Kinase (LERK) 7 Is the Preferred High Affinity Ligand for the HEK Receptor », Journal of Biological Chemistry, vol. 272, no 26, , p. 16521-16530 (PMID 9195962, DOI 10.1074/jbc.272.26.16521, lire en ligne)
  6. (en) Scott E. Williams, Fanny Mann, Lynda Erskine, Takeshi Sakurai, Shiniu Wei, Derrick J. Rossi, Nicholas W. Gale, Christine E. Holt, Carol A. Mason et Mark Henkemeyer, « Ephrin-B2 and EphB1 Mediate Retinal Axon Divergence at the Optic Chiasm », Neuron, vol. 39, no 6, , p. 919-935 (PMID 12971893, DOI 10.1016/j.neuron.2003.08.017, lire en ligne)
  7. (en) Matthew I. Bonaparte, Antony S. Dimitrov, Katharine N. Bossart, Gary Crameri, Bruce A. Mungall, Kimberly A. Bishop, Vidita Choudhry, Dimiter S. Dimitrov, Lin-Fa Wang, Bryan T. Eaton et Christopher C. Broder, « Ephrin-B2 ligand is a functional receptor for Hendra virus and Nipah virus », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 102, no 30, , p. 10652-10657 (PMID 15998730, DOI 10.1073/pnas.0504887102, lire en ligne)
  8. (en) John Charles Rotondo, Silvia Bosi, Cristian Bassi, Manuela Ferracin, Giovanni Lanza, Roberta Gafà, Eros Magri, Rita Selvatici, Stefania Torresani, Roberto Marci, Paola Garutti, Massimo Negrini, Mauro Tognon et Fernanda Martini, « Gene Expression Changes in Progression of Cervical Neoplasia Revealed by Microarray Analysis of Cervical Neoplastic Keratinocytes », Journal of Cellular Physiology, vol. 230, no 4, , p. 806-812 (PMID 25205602, DOI 10.1002/jcp.24808, lire en ligne)
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