Sphingomyélinase

La sphingomyélinase (SMase) ou sphingomyéline diestérase est une hydrolase impliquée dans le métabolisme des sphingolipides. Elle fait partie de la superfamille des ADNases I et réalise le clivage des sphingomyélines en phosphocholine et céramides. L'activation de la sphingomyélinase a été proposée comme voie principale de la production de céramides sous l'effet du stress cellulaire[2].

Sphingomyélinase
Géométrie de sphingomyélinase cristallisée de Bacillus cereus (PDB 2DDT)[1]
N° EC EC 3.1.4.12
N° CAS 9031-54-3
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Cinq types de sphingomyélinases ont été identifiées à ce jour. Elles sont classées en fonction de leur cofacteur cationique et de leur pH optimum :

  • SMase acide lysosomiale
  • SMase acide sécrétée dépendante du zinc
  • SMase neutre dépendante du magnésium
  • SMase neutre indépendante du magnésium
  • SMase alcaline

Parmi celles-ci, ce sont la SMase acide lysosomiale et la SMase neutre dépendante du magnésium qui sont considérées comme les principales candidates pour la production de céramides en réponse au stress cellulaire.

Sphingomyélinase neutre

L'activité enzymatique de la sphingomyélinase neutre (SMase neutre) a été décrite pour la première fois dans les fibroblastes de patients atteints de la maladie de Niemann-Pick, une maladie de surcharge lysosomiale caractérisée par une carence en sphingomyélinase acide[3]. D'autres études ont montré par la suite que cette enzyme est produite par un gène spécifique, qu'un pH de 7,4 est optimal pour son activité, qu'elle dépend de la présence de cations magnésium Mg2+ pour son fonctionnement, et qu'elle est particulièrement abondante dans le cerveau[4].

Cependant, une étude plus récente réalisée dans le cerveau de bovins suggère l'existence de plusieurs isoformes de sphingomyélinase neutre caractérisées par des propriétés biochimiques et chromatographiques différentes[5].

Notes et références
  1. (en) Hideo Ago, Masataka Oda, Masaya Takahashi, Hideaki Tsuge, Sadayuki Ochi, Nobuhiko Katunuma, Masashi Miyano et Jun Sakurai, « Structural Basis of the Sphingomyelin Phosphodiesterase Activity in Neutral Sphingomyelinase from Bacillus cereus », Journal of Biological Chemistry, vol. 281,‎ , p. 16157-16167 (lire en ligne) DOI:10.1074/jbc.M601089200 PMID 16595670
  2. (en) Yusuf A. Hannun et Lina M. Obeid, « The Ceramide-centric Universe of Lipid-mediated Cell Regulation: Stress Encounters of the Lipid Kind », Journal of Biological Chemistry, vol. 277,‎ , p. 25847-25850 (lire en ligne) DOI:10.1074/jbc.R200008200 PMID 12011103
  3. (en) P.B. Schneider et E.P. Kennedy, « Sphingomyelinase in normal human spleens and in spleens from subjects with Niemann-Pick disease », Journal of Lipid Research, vol. 8, no 3,‎ , p. 202-209 (lire en ligne) PMID 4962590
  4. (en) B.G. Rao et M.W. Spence, « Sphingomyelinase activity at pH 7.4 in human brain and a comparison to activity at pH 5.0 », Journal of Lipid Research, vol. 17, no 5,‎ , p. 506-515 (lire en ligne) PMID 9463
  5. (en) Sung Yun Jung, Jang Hyuk Suh, Hong Jun Park, Kwang Mook Jung, Mie Young Kim, Doe Sun Na et Dae Kyong Kim, « Identification of Multiple Forms of Membrane-Associated Neutral Sphingomyelinase in Bovine Brain », Journal of Neurochemistry, vol. 75, no 3,‎ , p. 1004-1014 (lire en ligne) DOI:10.1046/j.1471-4159.2000.0751004.x PMID 10936181
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