Prényltransférase

Les prényltransférases forment une classe d'enzymes qui transfèrent des groupes allyliques prényle sur des composés accepteurs. Les prényltransférases désignent généralement les prényl-diphosphate synthases[2]. On les répartit traditionnellement en deux classes en fonction de la stéréochimie de leurs produits de réaction : la classe cis (ou Z) et la classe trans (ou E). La déhydrodolichyl-diphosphate synthase (en), qui produit un précurseur du dolichol, est une prényltransférase cis tandis que la diméthylallyltranstransférase et la géranylgéranyle diphosphate synthase sont des prényltransférases trans.

Prényltransférase
Structure d'une squalène-hopène cyclase d'Alicyclobacillus acidocaldarius (en) (PDB 1SQC[1])
Domaine protéique
Pfam PF00432
Clan Pfam CL0059
InterPro IPR001330
PROSITE PDOC00825
SCOP 1SQC
SUPERFAMILY 1SQC
Famille OPM 37
Protéine OPM 1W6K

La sous-unité β des farnésyltransférases (en) assure la liaison au peptide. Une squalène-hopène cyclase est une enzyme bactérienne qui catalyse la cyclisation du squalène en hopène, étape clé de la biosynthèse des hopanoïdes[1]. La lanostérol synthase catalyse quant à elle la cyclisation du (S)-2,3-oxydosqualène en lanostérol, précurseur du cholestérol, des hormones stéroïdiennes et de la vitamine D chez les vertébrés ou de l'ergocalciférol chez les mycètes[3]. La cycloarténol synthase est une enzyme des plantes qui convertit le (S)-2,3-oxydosqualène en cycloarténol.

Notes et références
  1. (en) K. Ulrich Wendt, Karl Poralla et Georg E. Schulz, « Structure and Function of a Squalene Cyclase », Science, vol. 277, no 5333,‎ , p. 1811-1815 (PMID 9295270, DOI 10.1126/science.277.5333.1811, JSTOR 2893840, lire en ligne)
  2. (en) Seiji Takahashi et Tanetoshi Koyama, « Structure and function of cis‐prenyl chain elongating enzymes », The Chemical Record, vol. 6, no 4,‎ , p. 194-205 (PMID 16900467, DOI 10.1002/tcr.20083, lire en ligne)
  3. (en) Karl Poralla, Andreas Hewelt, Glenn D. Prestwich, Ikuro Abe, Ina Reipen et Georg Sprenger, « A specific amino acid repeat in squalene and oxidosqualene cyclases », Trends in Biochemical Sciences, vol. 19, no 4,‎ , p. 157-158 (PMID 8016864, DOI 10.1016/0968-0004(94)90276-3, lire en ligne)
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