Peptidylprolyl isomérase

Les peptidyl prolyl isomérases (ou prolyl isomérases ou PPIase) sont une famille de protéines de type immunophilines.

Peptidyl prolyl isomérase
Domaine PPIase d'une protéine PIN1 (en) humaine (PDB 1NMW)
Domaine protéique
Pfam PF00639
InterPro IPR000297
PROSITE PDOC00840
Peptidylprolyl isomérase
N° EC EC 5.2.1.8
N° CAS 95076-93-0
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Rôles

Elles permettent la transformation des protides de la forme trans à la forme cis[1].

Elles sont impliquées dans diverses maladies cardiaques[2].

Membres

Elles sont ubiquitaires dans le monde vivant, chaque organisme synthétisant plusieurs protéines de ce type[1].

Elles sont réparties en trois sous-familles[2] :

  • les cyclophilines, dont la cyclophiline A, B, C, D, J et 40.
  • les « FK-506-binding proteins », dont le FKBP12, le FKBP12.6, le FKBP6
  • et les parvulines dont le Pin1.

Chez l'être humain, il existe une quinzaine de protéines de ce type, tous comportant un domaine fixant la rapamycine.

Notes et références
  1. Galat A, Peptidylprolyl cis/trans isomerases (immunophilins): biological diversity-targets-functions, Curr Top Med Chem, 2003;3:1315–1347
  2. Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases, Cardiovasc Res, 2015;106:353-364
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