Immunoglobuline G
Les immunoglobulines de type G (IgG) constituent une classe de molécules anticorps. Chaque IgG est composée de quatre chaînes de peptides - deux chaînes lourdes γ et deux chaînes légères soit κ (kappa), soit λ (lambda) communes à toutes les classes d'immunoglobulines. Chaque IgG possède deux sites de liaison à l'antigène. D'autres immunoglobulines peuvent être décrites en termes de polymères dont la structure monomérique serait celle d'une IgG.
Il existe chez l'homme quatre sous-classes d'IgG (IgG1, IgG2, IgG3 et IgG4) ayant des propriétés différentes : fixation du complément, passage placentaire... Les IgG présentent aussi des variations allotypiques transmises génétiquement qui constituent le système de groupe Gm, porté par la chaîne lourde, la chaîne légère κ portant elle le système Km.
L'IgG est l'immunoglobuline la plus abondante et approximativement distribuée également dans le sang et les tissus, constituant 85 % des immunoglobulines du sérum humain. Les IgG sont sécrétées par les plasmocytes, issus des lymphocytes B plasmatiques.
Le taux normal d'IgG dans le corps humain se situe entre 10 et 12 g/L. En dessous de ce taux, on parle d'hypogammaglobulinémie, voire d'agammaglobulinémie (agammaglobulinémie liée au sexe).
Fonctions
Les anticorps sont un composant majeur du système immunitaire.
L'IgG est le principal type d'anticorps trouvé dans le sang et dans le liquide interstitiel. Elle permet de contrôler les infections des tissus du corps. Elle se lie à divers types de pathogènes – incluant les virus, les bactéries et les mycètes – et protège le corps contre ces éléments en utilisant de nombreux mécanismes immunitaires : par exemple, agglutination et immobilisation, activation du complément (voie classique), opsonisation pour la phagocytose, et la neutralisation des toxines.
Grâce à sa capacité de fixation sur une série de récepteurs (en particulier les Fcγ récepteurs). Elle joue aussi un rôle important dans la médiation cellulaire de la cytotoxicité dépendante de l'anticorps (ADCC) et de la protéolyse intracellulaire médiée par l'anticorps, dans laquelle il se lie aussi à TRIM21 (le récepteur avec la plus grande affinité à l'IgG chez les humains), ce qui entraîne le marquage des virions vers le protéasome dans le cytosol[1]. La classe IgG caractérise aussi des auto-anticorps significativement associés aux manifestations d'auto-immunité ou encore d'hypersensibilité (de type II et de type III).
Notes et références
- (en) Mallery DL, McEwan WA, Bidgood SR, Towers GJ, Johnson CM, James LC, « Antibodies mediate intracellular immunity through tripartite motif-containing 21 (TRIM21) », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 107, no 46, , p. 19985–19990 (PMID 21045130, PMCID 2993423, DOI 10.1073/pnas.1014074107, lire en ligne)
Voir aussi
Liens externes
- Janeway Immunobiology - The structure of a typical antibody (IgG)
- A booklet with everything you wanted to know about IgG subclasses
