Albumine
Les albumines (du latin albus, blanc) sont des protéines solubles dans l'eau pure, moins dans l'eau salée. Leur masse est d'environ 65 kDa[réf. souhaitée], elles sont composées d'environ 580 acides aminés et ne contiennent pas de glucides.
Chez les mammifères, c'est une protéine plasmatique produite par le foie. L'albumine fait partie des rares protéines du plasma sanguin à ne pas être glycosylée, c'est-à-dire qu'elle ne comporte pas de portion osidique ajoutée par un processus enzymatique. Par contre, l'albumine fait partie de la fructosamine (l'ensemble des protéines glyquées présentes dans le sérum), elle peut donc être glyquée. Le blanc d'œuf est lui aussi constitué d'albuminoïdes. On la trouve dans le lait, dans les muscles et dans le plasma sanguin.
L'albumine est également présente dans les végétaux, elle est en particulier abondante dans les haricots, les fèves, les asperges, et dans les graines de plusieurs plantes oléagineuses. Les substances protéiques que l'on trouve dans les sucs végétaux sont connues sous le nom d'albumine végétale.
Chimie
L'albumine est constituée d'un groupe de protéines simples formées de carbone, d'hydrogène, d'oxygène, d'azote et d'un petit pourcentage de soufre. L'albumine est coagulable sous l'action de la chaleur, des acides minéraux, de l'alcool, de l'éther. Elle est soluble dans l'eau et dans les solutions faiblement concentrées de sel.
La sérum albumine humaine comporte 585 acides aminés[1], et son poids moléculaire est d'environ 65 à 70 kilodaltons. La demi-vie de l'albumine dans le sang humain est d'environ 20 jours.
Fonction
Rôle chez les vertébrés
L’albumine est essentielle pour le maintien de la pression osmotique indispensable à la bonne répartition des liquides entre les vaisseaux sanguins et les tissus ou le milieu interstitiel.
Rôle chez l'être humain
L'albumine sérique est la protéine principale du plasma sanguin humain[2]. L’intervalle normal de concentration en albumine dans le sang est de 34 à 46 g·l-1, mais la moyenne reste généralement de 40 g/l et elle représente habituellement environ 60 % des protéines plasmatiques ; toutes les autres protéines du plasma sont désignées collectivement sous le nom de globulines. Elle lie l'eau, les cations (tels que Ca2+, Na+ et K+), les acides gras, les hormones, la bilirubine, la thyroxine (T4) et les produits pharmaceutiques (y compris les barbituriques) : sa fonction principale est de réguler la pression oncotique du sang. L'alpha-foetoprotéine (alpha-foetoglobuline) est une protéine plasmatique fœtale qui lie divers cations, acides gras et bilirubine. La protéine liant la vitamine D (en), qui appartient à la famille des gènes de l'albumine, se lie à la vitamine D et à ses métabolites, ainsi qu'aux acides gras. Le point isoélectrique de l'albumine est de 4,9.
Fonctions
- Maintien de la pression osmotique
- Transport des hormones thyroïdiennes
- Transport d'autres hormones, en particulier les hormones liposolubles
- Transport des acides gras libres
- Transport de la bilirubine non-conjuguée
- Transport de nombreuses drogues
- Transport du tryptophane[3]
- Lie de manière compétitive les ions calcium (Ca2+)
- Tampon pH
- Réserve en acides aminés
Causes de déficiences de l'albumine
- Cirrhose (le plus souvent)
- Baisse de production (famine, dénutrition)
- Excrétion excessive par les reins : syndrome néphrotique
- Entéropathies entraînant des pertes protéiques
Utilisations
Comme l'albumine coagule lorsqu'elle est chauffée à 71 °C, elle est utilisée pour supprimer des précipités troubles et clarifier les solutions dans le raffinage du sucre et dans d'autres procédés. L'albumine forme des composés insolubles avec de nombreux sels métalliques tels que le chlorure de mercure(II), le sulfate de cuivre, le nitrate d'argent. Une pâte d'albumine mélangée à de l'hydroxyde de calcium (chaux éteinte) se transforme en une masse très dure, utilisée comme ciment pour réparer les poteries cassées.
Elle peut également être utilisée comme succédané (substitut du plasma) en cas d'hypovolémie à la suite d'un état de choc.
En photographie, elle était utilisée au XIXe siècle pour l'impression à l'albumine.
En médecine
| albumine | |
| Classe | Substituts du sang et fractions protéiques, ATC code B05AA01 |
|---|---|
Le taux d'albumine dans le sang est appelé albuminémie. Elle peut être abaissée dans certaines circonstances : dénutrition, syndrome néphrotique, etc.
Certains cas imposent la perfusion d'albumine : hypoalbuminémie sévère (taux inférieur à 22 g·L-1), syndrome néphrotique réfractaire, ictère nucléaire du nourrisson, choc hypovolémique de l'enfant et de la femme enceinte, infection du liquide d'ascite, réanimation[4].
Albumine sérique bovine
L'albumine sérique bovine ou en anglais : bovine serum albumin (BSA), est une source d'albumine extraite du sérum du sang de bœuf. Elle est utilisée en biologie moléculaire, par exemple pour saturer les membranes d'hybridation des Western blots.
Références
- NCBI (2018). Homo sapiens albumin (ALB), mRNA
- Albert Farrugia, « Albumin usage in clinical medicine: tradition or therapeutic? », Transfusion Medicine Reviews, vol. 24, no 1, , p. 53–63 (ISSN 1532-9496, PMID 19962575, DOI 10.1016/j.tmrv.2009.09.005, lire en ligne)
- William M. Pardridge et Gary Fierer, « Transport of tryptophan into brain from the circulating, albumin-bound pool in rats and in rabbits », Journal of Neurochemistry, vol. 54, no 3, , p. 971–976 (résumé)
- E. Kipnis, G. Chatelain, B. Vallet, « Utilisation de l’albumine en réanimation », 51e congrès national d'anesthésie et de réanimation., (lire en ligne).
Bibliographie
- Perkins DJ (1961), Studies on the interaction of zinc, cadmium and mercuric ions with native and chemically modified human serum albumin, Biochem. J., sep. 80:668–672.
