Pyrrolysine

La pyrrolysine (abréviations IUPAC-IUBMB : Pyl et O) est un acide α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par le codon-stop ambre UAG en présence d'une séquence d'insertion appelée élément PYLIS. Il n'a été identifié que chez des archées méthanogènes, dans des enzymes spécifiques à leur métabolisme particulier.

Identification
Pyrrolysine


Structure de la pyrrolysine.
Nom UICPA	N6-[(2R,3R)-3-méthyl-3,4-dihydro-2H-pyrrol-2-ylcarbonyl]-L-lysine
Synonymes	O (Pyl)
N^o CAS	448235-52-7
PubChem	5460671
SMILES	N[C@@H](CCCCNC([C@H]1[C@H](C)CC=N1)=O)C(O)=O PubChem, vue 3D
Propriétés chimiques
Formule	C₁₂H₂₁N₃O₃
Masse molaire[1]	255,3134 ± 0,0126 g/mol C 56,45 %, H 8,29 %, N 16,46 %, O 18,8 %,
Propriétés biochimiques
Codons	Codon-stop ambre UAG avec élément PYLIS

Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

Expression génétique de la pyrrolysine

Ce dérivé de la lysine est codé par le codon UAG (codon-STOP « Ambre » chez la majorité des autres organismes). Ce codon est probablement modifié par la présence d'une séquence spécifique en aval, nommée élément PYLIS[2] (de l'anglais pyrrolysine insertion sequence), qui forme une structure en épingle à cheveux (ou « tige-boucle ») dans l'ARNm, forçant l'incorporation d'un résidu pyrrolysine au lieu de terminer la traduction.

Également, le codon-STOP UAG semble être utilisé beaucoup moins souvent que les autres codons-STOP et, lorsqu'il est rencontré dans une structure ouverte en lecture, il est toujours suivi peu après par un ou plusieurs des deux autres codons-STOP.

Proche d'un groupe (cluster) de gènes de la méthyltransférase de Methanosarcina barkeri (en) se trouve le gène pylT, qui code un ARN de transfert (ARNt) inhabituel avec un anticodon CUA. Le gène pylS adjacent encode une aminoacyl-ARNt synthétase de classe II qui charge l'ARNt dérivé du pylT avec la pyrrolysine[3].

L'opéron contenant pylT et pylS se trouve également dans le génome séquencé d'autres membres de la famille des Methanosarcinaceae. Des homologues de pylS and pylT ont été décrits dans la bactérie à Gram positif Desulfitobacterium hafniense (en)[4]. La fonction de ces gènes putatifs dans ces organismes demeure inconnue. Il a été démontré à l'origine que l'ARNt (CUA) codé par pylT peut se charger de la lysine par PylS. Plus récemment, il a été montré que l'ARNt (CUA) peut être chargé avec la lysine in vitro avec l'action concertée des Lysyl-ARNt synthétases de classe I et de classe II de M. barkeri (en). Le chargement d'un ARNt (CUA) avec la lysine est l'hypothèse originelle de la première étape dans la traduction des codons UAG (ambre) en pyrrolysine chez certains méthanogènes. Le modèle actuel fondé sur des données in vitro et in vivo est en faveur de l'hypothèse du chargement direct de la pyrrolysine sur l'ARNt (CUA) par la protéine produite par le gène pylS. Ceci fait de la pyrrolysine le 22^e acide aminé naturel codé génétiquement[5].

Notes et références

Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
(en) Anne Théobald-Dietrich, Richard Giegé et Joëlle Rudinger-Thirion, « Evidence for the existence in mRNAs of a hairpin element responsible for ribosome dependent pyrrolysine insertion into proteins », Biochimie, vol. 87, n^os 9-10,‎ septembre-octobre 2005, p. 813-817 (lire en ligne)
DOI:10.1016/j.biochi.2005.03.006
Michael Rother et Joseph A. Krzycki, « Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea », Archaea (Vancouver, B.C.), vol. 2010,‎ 17 août 2010 (ISSN 1472-3654, PMID 20847933, PMCID PMC2933860, DOI 10.1155/2010/453642, lire en ligne, consulté le 12 avril 2018)
Yan Zhang et Vadim N. Gladyshev, « High content of proteins containing 21st and 22nd amino acids, selenocysteine and pyrrolysine, in a symbiotic deltaproteobacterium of gutless worm Olavius algarvensis », Nucleic Acids Research, vol. 35, n^o 15,‎ 2007, p. 4952–4963 (ISSN 1362-4962, PMID 17626042, PMCID PMC1976440, DOI 10.1093/nar/gkm514, lire en ligne, consulté le 12 avril 2018)
Bing Hao, Weimin Gong, Tsuneo K. Ferguson et Carey M. James, « A new UAG-encoded residue in the structure of a methanogen methyltransferase », Science (New York, N.Y.), vol. 296, n^o 5572,‎ 24 mai 2002, p. 1462–1466 (ISSN 1095-9203, PMID 12029132, DOI 10.1126/science.1069556, lire en ligne, consulté le 12 avril 2018)

(en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l’article de Wikipédia en anglais intitulé « Pyrrolysine » (voir la liste des auteurs).

Articles connexes

Code génétique
Traduction génétique
Sélénocystéine, le 21^e acide aminé protéinogène.

Liens externes

l'article de Chemical and Engineering News (27 mai 2002) sur la découverte de l'acide aminé

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[1] Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.

[2] (en) Anne Théobald-Dietrich, Richard Giegé et Joëlle Rudinger-Thirion, « Evidence for the existence in mRNAs of a hairpin element responsible for ribosome dependent pyrrolysine insertion into proteins », Biochimie, vol. 87, n^os 9-10,‎ septembre-octobre 2005, p. 813-817 (lire en ligne)
DOI:10.1016/j.biochi.2005.03.006

[3] Michael Rother et Joseph A. Krzycki, « Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea », Archaea (Vancouver, B.C.), vol. 2010,‎ 17 août 2010 (ISSN 1472-3654, PMID 20847933, PMCID PMC2933860, DOI 10.1155/2010/453642, lire en ligne, consulté le 12 avril 2018)

[4] Yan Zhang et Vadim N. Gladyshev, « High content of proteins containing 21st and 22nd amino acids, selenocysteine and pyrrolysine, in a symbiotic deltaproteobacterium of gutless worm Olavius algarvensis », Nucleic Acids Research, vol. 35, n^o 15,‎ 2007, p. 4952–4963 (ISSN 1362-4962, PMID 17626042, PMCID PMC1976440, DOI 10.1093/nar/gkm514, lire en ligne, consulté le 12 avril 2018)

[5] Bing Hao, Weimin Gong, Tsuneo K. Ferguson et Carey M. James, « A new UAG-encoded residue in the structure of a methanogen methyltransferase », Science (New York, N.Y.), vol. 296, n^o 5572,‎ 24 mai 2002, p. 1462–1466 (ISSN 1095-9203, PMID 12029132, DOI 10.1126/science.1069556, lire en ligne, consulté le 12 avril 2018)