Superfamille des immunoglobulines

La superfamille des immunoglobulines (IgSF) est une super-famille de protéines, c’est-à-dire, un large groupe de glycoprotéines à majorité membranaires mais aussi solubles, impliquées dans les phénomènes de reconnaissance, de liaison et d'adhésion des cellules.

Structure de l'immunoglobuline A (Ig A).

Ces protéines, généralement membranaires, ont en commun plusieurs domaines présentant une structure tertiaire caractéristique des immunoglobulines. Ces domaines se présentent sous forme d'une boucle fermée par un pont disulfure.

Cette famille contient des protéines telles que les molécules de liaison aux antigènes (immunoglobulines et molécules du complexe majeur d'histocompatibilité), des molécules de costimulation, des corécepteurs, des molécules de liaison et certains récepteurs de cytokines.

Certaines de ces molécules ont un rôle crucial dans les interactions entre les cellules impliquées dans la réponse immunitaire. Le complexe majeur d'histocompatibilité de type I et de type II et les anticorps font en effet partie de cette superfamille. Certains membres de cette famille sont la porte d'entrée de virus tels que le virus du SIDA (récepteur de la molécule CD4) ou celui de la rage[1].

La plupart des membres de cette superfamille ne sont cependant pas des effecteurs du système immunitaire, car ils n'ont pas de partie variable et ne lient pas d'antigène.