Glycoprotéine
Une glycoprotéine est une protéine portant un ou plusieurs groupements oligosides. C'est un hétéroside (composé de plusieurs oses différents) dont le premier motif glucidique est fixé de façon covalente à la chaine polypeptidique.
Une glycoprotéine est synthétisée par la glycosylation d’une protéine, qui peut être de trois types (N-glycosylation, C-glycosylation et O-glycosylation) selon l’acide aminé utilisé, asparagine (NH2), tryptophane (en C2), sérine ou thréonine (OH). Les glycophorines sont, parmi bien d'autres, un exemple de glycoprotéines.
Les glycoprotéines ne renferment pas d'acide uronique, ni des esters sulfates dans leur structure. La fraction glucidique peut représenter 5 à 40 % de la molécule.
Exemples de glycoprotéines
Fibronectine
Glycoprotéine composée de 2 sous-unités protéiques reliées par un pont disulfure à leur extrémité C-terminale.
Elle possède différents motifs de liaison :
- Aux protéoglycanes
- Aux intégrines (via leur séquence RGD)
- Au collagène
Laminine
Glycoprotéine de la membrane basale, molécule flexible de 3 chaînes comportant plusieurs domaines :
- 2 chaînes bêta :
- bêta 1 : site de fixation des cellules et du collagène IV (voir (en) Type IV collagen)
- bêta 2 : site de fixation du collagène IV
- 1 chaîne alpha qui fixe les protéoglycanes, les stéroïdes et des récepteurs de la membrane plasmique comme les intégrines et les dystroglycanes.
Elle constitue un support de liaison de plusieurs composants de la matrice, les organise en réseau et régule l'adhérence cellule-matrice.
Anticorps
Glycoprotéine complexe utilisée par le système immunitaire adaptatif pour détecter et neutraliser les agents pathogènes et sécrétés par les plasmocytes.
Voir aussi
Liens externes
- C-mannosylation de protéine, interleukine 12
- C-mannosylation de protéine, ribonucléase 2
- C-mannosylation de protéine, fractions du complément, C6, C7, C8, C9
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