Complexe Fenna–Matthews–Olson

Le complexe Fenna–Matthews–Olson (complexe FMO) est un complexe de protéines hydrosoluble ; il s'agit du premier complexe de protéines pigmentaires (CPP) à avoir été analysé par spectroscopie à rayons X[2]. On le trouve chez les bactéries vertes sulfureuses et son rôle est d'assurer le transfert de l'énergie d'excitation des chlorosomes qui récoltent la lumière vers le centre de réaction bactérien (CRb) intégré à la membrane. Sa structure est trimérique (symétrie C3). Chacun des trois monomères contient huit molécules de bactériochlorophylle (BChl a). Ils sont liés à l'échafaudage protéique par chélation de leur atome central de magnésium, soit aux acides aminés de la protéine (principalement l'histidine), soit aux atomes d'oxygène des molécules d'eau (seulement une BChl a de chaque monomère par molécule d'eau).

Pour les articles homonymes, voir FMO (homonymie).
Figure 1. Trimère de protéines représentant le complexe FMO[1]. Les molécules de BChl a sont représentées en vert, l'atome central de magnésium en rouge et la protéine en gris (représentation 3D). Chaque monomère contient des bactériochlorophylles.

Depuis que la structure a été caractérisée, il est possible de calculer les spectres optiques basés sur celle-ci pour les comparer aux spectres optiques obtenus expérimentalement[3],[4]. Dans le cas le plus simple, seul le couplage excitonique des BChls est pris en compte[5]. Des théories plus réalistes considèrent le couplage pigment-protéine[6]. Une propriété importante est l'énergie de transition locale (énergie de site) des BChls, différente pour chacun, en raison de leur environnement protéique local individuel. Les énergies de site des BChls déterminent la direction du flux d'énergie.

Des informations structurelles sur le super complexe FMO-RC ont été obtenues par microscopie électronique[7],[8] et spectres linéaires de dicroïsme mesurés dans les trimères FMO et complexes FMO-RC. À partir de ces mesures, deux orientations du complexe FMO relatives au RC sont possibles. L'orientation avec les BChl 3 et 4 près du RC ainsi que des BChl 1 et 6 (d'après la numérotation originale de Fenna et Matthews) orientée vers les chlorosomes est utile pour un transfert efficace d'énergie[9].

Modèle

Ce complexe est le CPP le plus simple apparaissant dans la nature et constitue donc un modèle de test approprié pour le développement de méthodes pouvant être transférées à des systèmes plus complexes comme le photosystème I. Engel et ses collègues ont observé que le complexe FMO présente une cohérence quantique remarquablement longue[10], mais après une dizaine d'années de débat, il a été démontré que cette cohérence quantique n'a aucune importance pour le fonctionnement du complexe[11]. En outre, il a été démontré que les oscillations à longue durée de vie observées dans les spectres sont uniquement dues à la dynamique vibratoire de l'état fondamental et ne reflètent aucune dynamique de transfert d'énergie[12].

Récolte de lumière quantique

La récolte de la lumière lors de la photosynthèse utilise à la fois des processus physiques classiques et des processus de mécanique quantique, avec une efficacité énergétique de près de 100%[citation nécessaire]. Pour que la lumière produise de l'énergie lors les processus classiques, les photons doivent atteindre les sites de réaction avant que leur énergie ne se dissipe en moins d'une nanoseconde. Dans les processus photosynthétiques connus, cela n'est pas possible : l'énergie pouvant exister dans une superposition d'états, elle peut emprunter toutes les voies d'un matériau en même temps. Lorsqu'un photon trouve la bonne destination, la superposition s'effondre, rendant l'énergie disponible. Cependant, aucun processus purement quantique ne peut être entièrement responsable du phénomène, car certains processus quantiques ralentissent le mouvement des objets quantifiés dans les réseaux. La localisation d'Anderson empêche la propagation des états quantiques dans des milieux aléatoires. Comme l'état se comporte comme une onde, il est vulnérable aux effets d'interférence perturbateurs. Un autre problème est l'effet zéno-quantique, dans lequel un état instable ne change jamais s'il est mesuré/observé en continu, car l'observation stimule constamment l'état de superposition, l'empêchant de s'effondrer[13],[14].

Les interactions entre les états quantiques et l'environnement agissent comme des mesures. L'interaction classique avec l'environnement modifie la nature ondulatoire de l'état quantique juste assez pour empêcher la localisation d'Anderson, tandis que l'effet zéno-quantique prolonge la durée de vie de l'état quantique, lui permettant d'atteindre le centre de réaction[13]. La proposition d'une longue durée de vie de la cohérence quantique au sein du complexe FMO a incité de nombreux scientifiques à étudier la cohérence quantique dans le système, l'article d'Engel de 2007 ayant été cité plus de 1 500 fois dans les cinq années suivant sa publication. La proposition d'Engel fait toujours l'objet d'un débat dans la littérature, l'idée étant que les expériences initiales ont été interprétées de manière incorrecte en attribuant les oscillations spectrales à des cohérences électroniques plutôt qu'à des cohérences vibratoires de l'état fondamental, qui devraient naturellement avoir une durée de vie plus longue en raison de la largeur spectrale plus étroite des transitions vibratoires.

Informatique

Le problème rencontré dans le cadre de la recherche d'un centre de réaction dans une matrice protéique est formellement équivalent à de nombreux problèmes de calcul. La mise en correspondance des problèmes informatiques avec les recherches de centres de réaction pourrait permettre à la récolte de la lumière de fonctionner comme un dispositif informatique, améliorant ainsi les vitesses de calcul à température ambiante, avec une efficacité de 100 à 1000 fois supérieure[13].

Notes et références

 

  1. D. E. Tronrud, M. F. Schmid et B. W. Matthews, « Structure and X-ray amino acid sequence of a bacteriochlorophyll A protein from Prosthecochloris aestuarii refined at 1.9 A resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 188, no 3,‎ , p. 443–454 (ISSN 0022-2836, PMID 3735428, DOI 10.1016/0022-2836(86)90167-1, lire en ligne, consulté le )
  2. (en) R. E. Fenna et B. W. Matthews, « Chlorophyll arrangement in a bacteriochlorophyll protein from Chlorobium limicola », Nature, vol. 258, no 5536,‎ , p. 573–577 (ISSN 1476-4687, DOI 10.1038/258573a0, lire en ligne, consulté le )
  3. Simone I. E. Vulto, Sieglinde Neerken, Robert J. W. Louwe et Michiel A. de Baat, « Excited-State Structure and Dynamics in FMO Antenna Complexes from Photosynthetic Green Sulfur Bacteria », The Journal of Physical Chemistry B, vol. 102, no 51,‎ , p. 10630–10635 (ISSN 1520-6106, DOI 10.1021/jp983003v, lire en ligne, consulté le )
  4. Markus Wendling, Milosz A. Przyjalgowski, Demet Gülen et Simone I. E. Vulto, « The quantitative relationship between structure and polarized spectroscopy in the FMO complex of Prosthecochloris aestuarii: refining experiments and simulations », Photosynthesis Research, vol. 71, nos 1-2,‎ , p. 99–123 (ISSN 1573-5079, PMID 16228505, DOI 10.1023/A:1014947732165, lire en ligne, consulté le )
  5. R. M. Pearlstein, « Theory of the optical spectra of the bacteriochlorophyll a antenna protein trimer from Prosthecochloris aestuarii », Photosynthesis Research, vol. 31, no 3,‎ , p. 213–226 (ISSN 0166-8595, PMID 24408061, DOI 10.1007/BF00035538, lire en ligne, consulté le )
  6. Thomas Renger et R. A. Marcus, « On the relation of protein dynamics and exciton relaxation in pigment–protein complexes: An estimation of the spectral density and a theory for the calculation of optical spectra », The Journal of Chemical Physics, vol. 116, no 22,‎ , p. 9997–10019 (ISSN 0021-9606, DOI 10.1063/1.1470200, lire en ligne, consulté le )
  7. H. W. Rémigy, H. Stahlberg, D. Fotiadis et S. A. Müller, « The reaction center complex from the green sulfur bacterium Chlorobium tepidum: a structural analysis by scanning transmission electron microscopy », Journal of Molecular Biology, vol. 290, no 4,‎ , p. 851–858 (ISSN 0022-2836, PMID 10398586, DOI 10.1006/jmbi.1999.2925, lire en ligne, consulté le )
  8. Hervé-W. Rémigy, Günter Hauska, Shirley A. Müller et Georgios Tsiotis, « The reaction centre from green sulphur bacteria: progress towards structural elucidation », Photosynthesis Research, vol. 71, nos 1-2,‎ , p. 91–98 (ISSN 1573-5079, PMID 16228504, DOI 10.1023/A:1014963816574, lire en ligne, consulté le )
  9. Julia Adolphs et Thomas Renger, « How proteins trigger excitation energy transfer in the FMO complex of green sulfur bacteria », Biophysical Journal, vol. 91, no 8,‎ , p. 2778–2797 (ISSN 0006-3495, PMID 16861264, PMCID 1578489, DOI 10.1529/biophysj.105.079483, lire en ligne, consulté le )
  10. Gregory S. Engel, Tessa R. Calhoun, Elizabeth L. Read et Tae-Kyu Ahn, « Evidence for wavelike energy transfer through quantum coherence in photosynthetic systems », Nature, vol. 446, no 7137,‎ , p. 782–786 (ISSN 1476-4687, PMID 17429397, DOI 10.1038/nature05678, lire en ligne, consulté le )
  11. David M. Wilkins et Nikesh S. Dattani, « Why Quantum Coherence Is Not Important in the Fenna-Matthews-Olsen Complex », Journal of Chemical Theory and Computation, vol. 11, no 7,‎ , p. 3411–3419 (ISSN 1549-9626, PMID 26575775, DOI 10.1021/ct501066k, lire en ligne, consulté le )
  12. Roel Tempelaar, Thomas L. C. Jansen et Jasper Knoester, « Vibrational beatings conceal evidence of electronic coherence in the FMO light-harvesting complex », The Journal of Physical Chemistry. B, vol. 118, no 45,‎ , p. 12865–12872 (ISSN 1520-5207, PMID 25321492, DOI 10.1021/jp510074q, lire en ligne, consulté le )
  13. (en) « Quantum Light Harvesting Hints at Entirely New Form of Computing », sur MIT Technology Review (consulté le )
  14. Gabor Vattay et Stuart A. Kauffman, « Evolutionary Design in Biological Quantum Computing », arXiv:1311.4688 [cond-mat, physics:quant-ph],‎ (lire en ligne, consulté le )
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