Butyrylcholinestérase

En enzymologie, une butyrylcholinestérase, également appelée pseudocholinestérase ou (cholin)estérase plasmatique, est une hydrolase qui catalyse le clivage de différents types d'esters de choline. Chez l'homme, elle est codée par le gène BCHE, situé sur le chromosome 3[3], exprimé dans le foie, et est présente essentiellement dans le plasma sanguin. Elle est très semblable à l'acétylcholinestérase neuronale, également appelée quant à elle cholinestérase érythrocytaire. On parle de cholinestérase sérique en référence à un test clinique déterminant le niveau de ces deux enzymes dans le sang. La détermination de l'activité butyrylcholinestérase plasmatique peut être utilisée pour évaluer la fonction hépatique dans la mesure où aussi bien l'hypercholinestérasémie et l'hypocholinestérasémie indiquent un processus pathologique. La demi-vie biologique de la butyrylcholinestérase est d'environ 10 à 14 jours[4].

Butyrylcholinestérase

Structure cristallisée d'une butyrylcholinestérase humaine (PDB 1P0I[1])
Caractéristiques générales
Symbole BCHE
N° EC 3.1.1.8
Homo sapiens
Locus 3q26.1
Masse moléculaire 68 418 Da[2]
Nombre de résidus 609 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

La butyrylcholine est un composé synthétique qui n'est pas présent dans le corps humain naturellement mais est utilisé comme outil permettant de distinguer entre les deux cholinestérases, l'acétylcholinestérase ayant une affinité moindre pour cette molécule que la butyrylcholinestérase.

Carboxylestérase
Butyrylcholinestérase éthylphosphorylée humaine (PDB 1XLV[5])
Domaine protéique
Pfam PF00135
InterPro IPR002018
PROSITE PDOC00112
SCOP 1acj
SUPERFAMILY 1acj
Famille OPM 135
Protéine OPM 1p0i
CDD cd00312

Notes et références
  1. (en) Yvain Nicolet, Oksana Lockridge, Patrick Masson, Juan C. Fontecilla-Camps et Florian Nachon, « Crystal Structure of Human Butyrylcholinesterase and of Its Complexes with Substrate and Products », Journal of Biological Chemistry, vol. 278, no 42,‎ , p. 41141-41147 (PMID 12869558, DOI 10.1074/jbc.M210241200, lire en ligne)
  2. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  3. (en) P. W. Allderdice, H. A. R. Gardner, D. Galutira, O. Lockridge, B. N. Ladu et P. J. McAlpine, « The cloned butyrylcholinesterase (BCHE) gene maps to a single chromosome site, 3q26 », Genomics, vol. 11, no 2,‎ , p. 452-454 (PMID 1769657, DOI 10.1016/0888-7543(91)90154-7, lire en ligne)
  4. (en) Mary Whittaker, « Plasma cholinesterase variants and the anaesthetist », Anaesthesia, vol. 35, no 2,‎ , p. 174-197 (PMID 6992635, DOI 10.1111/j.1365-2044.1980.tb03800.x, lire en ligne)
  5. (en) Florian Nachon, Oluwatoyin A. Asojo, Gloria E. O. Borgstahl, Patrick Masson et Oksana Lockridge, « Role of Water in Aging of Human Butyrylcholinesterase Inhibited by Echothiophate:  The Crystal Structure Suggests Two Alternative Mechanisms of Aging », Biochemistry, vol. 44, no 4,‎ , p. 1154-1162 (PMID 15667209, DOI 10.1021/bi048238d, lire en ligne)
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