Cycle Q

L'ubiquinol Q₁₀H₂ se lie au site Q_o du complexe III par une liaison hydrogène avec les résidus d'His-182 de la protéine de Rieske et de Glu-272 du cytochrome b. La coenzyme Q₁₀ se lie quant à elle au site Q_i du complexe III.

Q₁₀H₂ cède un premier électron au cluster fer-soufre de la protéine de Rieske et un second électron à l'hème b_L, avec formation d'un intermédiaire réactionnel semiquinone Q₁₀^• – :

• La protéine de Rieske réduite migre vers le cytochrome c₁, à l'ion ferrique héminique duquel elle cède son électron[2]. Cet électron est ensuite transféré à une molécule de cytochrome c oxydée liée au complexe III, qui est alors réduite et libérée. Ce faisant, la protéine de Rieske libère le proton lié au résidu d'His-181 dans l'espace intermembranaire mitochondrial[3].

• L'hème b_L réduit cède, par l'intermédiaire de l'hème b_H du cytochrome b, son électron à la coenzyme Q₁₀ liée au site Q_i du complexe III. La coenzyme Q₁₀ est alors réduite en semiquinone Q₁₀^• –. Le résidu de Glu-272 tourne ensuite de 170°, ce qui lui permet de transférer le proton qu'il a absorbé à une chaîne de molécules d'eau en se liant à cette dernière par une liaison hydrogène ; cette chaîne de molécules d'eau est par ailleurs liée au groupe propanoate de l'hème b_L par une autre liaison hydrogène[4].

Une seconde itération permet d'expulser deux autres protons vers l'espace intermembranaire mitochondrial et de clore le cycle en réduisant la semiquinone Q₁₀^• – formée à l'étape précédente par un électron issu de l'hème b_H en provenance d'une seconde molécule d'ubiquinol Q₁₀H₂ liée au site Q_o ; il se forme alors une troisième molécule d'ubiquinol Q₁₀H₂ liée cette fois au site Q_i en absorbant deux protons de la matrice mitochondriale. Le cycle consomme donc deux molécules d'ubiquinol et en forme une troisième, ce qui revient à la conversion nette d'une molécule d'ubiquinol en coenzyme Q₁₀.

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