Concanavaline A

La concanavaline A (ConA) est une glycoprotéine de la famille des lectines. Elle se lie spécifiquement par affinité au D-mannose et au D-glucose.

Concanavaline A

Structure cristallographique du tetramère du haricot sabre concanavalin A (les monomères son colorés en cyan, vert, rouge, et magenta respectivement). Les ions calcium et Manganese sont représentés comme des sphères en couleurs or et gris[1].
Caractéristiques générales
UniProt P81461
PDB 3CNA

Origine

La concanavaline A (Con A) est produite par le haricot sabre (Canavalia ensiformis) où elle s'accumule dans le fruit (fève). C'est la première lectine à avoir été identifiée et extraite (par Peter Hermann Stillmark en 1888 (Université de Dorpat, Russie)). Elle est aussi appelée hémaglutinine, en raison de sa capacité à précipiter les érythrocytes, mais diffère de l'hémaglutinine (HA) du virus de la grippe.

Le haricot sabre contient 2 autres globulines lectines: la concanavaline B (96KDa) et la jacaline.

Structure et propriétés

Comme la majorité des lectines, la ConA est un homotétramère : chaque sous-unité (de 26.5KDa, 237 amino-acides, fortement glycosylée) lie deux atomes, un Ca2+ et un métal de transition (généralement du Mn2+). Sa structure tertiaire a été élucidée[2], et l'on connait bien les bases moléculaires de ses interactions avec les métaux qui la composent, et de son affinité pour le mannose et le glucose[3]

La ConA est spécifique pour les résidus α-D-mannosyl et α-D-glucosyl (deux hexoses ne différant que par la disposition de l'alcool sur le carbone 2) en position terminale des structures ramifiées de N-Glycanes (type riche en α-mannose, ou type hybride et bi-antennaire de glycanes complexes). Elle a 4 sites de fixation, correspondants aux 4 sous unités.

Le poids moléculaire est de 104-113KDa [4]. Le point isoélectrique (pI) est de l'ordre de 4.5-5.5.

La Concanavalin A a une faible effet de Diffusion Raman, 20 cm-1 [5]. Cette émission est assignée à la faible motilité du tonneau ("beta barrel") formé de 14 brins beta dans la structure de la ConA[6].

Activité
  • La Concanavalin A interagit avec divers récepteurs contenant des carbohydrates à mannose, à commencer les marqueurs de groupe sanguin, les immunoglobulines et l'antigène carcino-embryonnaire (CEA). Il interagit aussi avec les lipoprotéines[7] et le lipopolysaccharide (LPS)[8].

Elle induit la maturation des oocystes [8]. Elle est supposée médier l'interaction entre les oligosaccharides (alpha-mannosyl) de la surface du virus HIV et les lymphocytes T humains[8].

Notes et références
  1. PDB 3CNA; (en) Hardman KD, Ainsworth CF, « Structure of concanavalin A at 2.4-A resolution », Biochemistry, vol. 11, no 26,‎ , p. 4910–9 (PMID 4638345, DOI 10.1021/bi00776a006)
  2. (en) W Min et al., EMBO J. 11 (1992) 1303-1307; et Modèle de structure de la Concanavalin A
  3. (en) R Loris, T Hamelryck, J Bouckaert, L Wyns (1998); Legume lectin structure, Biochim. Biophys. Acta 1383(1988): 9–36
  4. (en) J.B.Summer et al. (1938); J.B.Summer et al.; JBC 1938; "The molecular Weights of canavalin, concanavalin A, and Concanavalin B"
  5. (en) Painter PC, Mosher LE, Rhoads C, « Low-frequency modes in the Raman spectra of proteins », Biopolymers, vol. 21, no 7,‎ , p. 1469–72 (PMID 7115900, DOI 10.1002/bip.360210715)
  6. (en) Chou KC, « Low-frequency motions in protein molecules. Beta-sheet and beta-barrel », Biophys. J., vol. 48, no 2,‎ , p. 289–97 (PMID 4052563, PMCID 1329320, DOI 10.1016/S0006-3495(85)83782-6)
  7. (en) J A Harmony and E H Cordes (1975); The Journal of Biological Chemistry, N.250. No.22, Issue 01, pp. 8614-8617. 1975; "Native human plasma low density lipoprotein (LDL) interacts with concanavalin A but not with ricin"
  8. ConA technical information, from Interchim
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