Caséine kappa

La caséine κ est une protéine du lait des mammifères appartenant à la famille des caséines et impliquée dans un grand nombre de processus physiologiques importants[1]. Dans l'appareil digestif, cette protéine est scindée en un peptide insoluble, la para caséine κ (PKC), et en un glycopeptide hydrophile soluble, le caséinomacropeptide (CMP). Ce dernier accroît l'efficacité de la digestion, réduit les risques d'hypersensibilité néonatale aux protéines ingérées et inhibe les germes pathogènes gastriques[2].

Les caséines forment une famille de phosphoprotéines (caséines αS1, αS2, β, κ) qui constituent près de 80 % des protéines du lait de vache[3] et forment des agrégats solubles appelés micelles de caséine stabilisées par la caséine κ. La conformation de la caséine dans les micelles est décrite par plusieurs modèles[4]. L'un de ces modèles suggère que le noyau micellaire est constitué de plusieurs sous-micelles avec une périphérie formée de microvillosités de caséine κ[5],[6]. Un autre modèle suggère que le noyau soit constitué de fibres de caséines réticulées[7]. Enfin, le modèle le plus récent propose la formation de liens doubles entre les caséines pour constituer un gel[8]. Ces trois modèles considèrent les micelles comme des particules colloïdales d'agrégats de caséine dans une enveloppe de molécules de caséine κ soluble. Les protéases de coagulation du lait agissent sur cette dernière pour briser la structure micellaire garante de la solubilité de l'ensemble et former des caillots de coagulation[9].

Séquence

La séquence peptidique de la caséine kappa a été déterminée par P. Jollès et al. (1972) et J.-C. Mercier et al. (1973)[10]. Elle est composée de 169 acides aminés. L'extrémité N-terminale est parfois notée pyro-glu : c'est de l'acide pyroglutamique, issu de la cyclisation du résidu glutamine[11].

QEQNQEQPIR CEKDERFFSD KIAKYIPIQY VLSRYPSYGL NYYQQKPVAL INNQFLPYPY YAKPAAVRSP AQILQWQVLS 
1        10         20         30         40         50         60         70         80
DTVPAKSCQA QPTTMARHPH PHLSFMAIPP KKNQDKTEIP TINTIASGEP TSTPTIEAVE STVATLEASP EVIESPPEIN 
81       90         100        110        120        130        140        150        160
TVQVTSTAV 
161     169

Coagulation du lait

La chymosine (EC 3.4.23.4) est une protéase aspartique qui hydrolyse spécifiquement la liaison peptidique Phe105Met106 de la caséine κ et est considérée comme la plus efficace des protéases de l'industrie fromagère[12]. Il existe également d'autres protéases qui clivent d'autres liaisons peptidiques de cette protéine, comme l'endothiapepsine produite par Endothia parasitica[13]. Il existe également plusieurs protéases capables de cliver à la fois les liaisons Phe105–Met106 de la caséine κ et d'autres liaisons peptidiques de cette protéine, telles que celles produites par Cynara cardunculus[6],[14],[15] ou même la chymosine bovine[16]. Ceci permet aux artisans fromagers d'ajuster les propriétés rhéologiques et organoleptiques des fromages produits.

Notes et références

  1. (en) Todd J. Ward, Rodney L. Honeycutt et James N. Derr, « Nucleotide Sequence Evolution at the κ-Casein Locus: Evidence for Positive Selection Within the Family Bovidae », Genetics, vol. 147, no 4, , p. 1863-1872 (PMID 9409842, PMCID 1208352, lire en ligne)
  2. (en) T.F. Kumosinski, E.M. Brown et H.M. Farrell Jr., « Three-Dimensional Molecular Modeling of Bovine Caseins: An Energy-Minimized β-Casein Structure », Journal of Dairy Science, vol. 76, no 4, , p. 931-945 (PMID 8486844, lire en ligne)
  3. (en) J.A. Lucey, M.E. Johnson et D.S. Horne, « Invited review: Perspectives on the Basis of the Rheology and Texture Properties of Cheese », Journal of Dairy Science, vol. 86, no 9, , p. 2725-2743 (PMID 14507008, DOI 10.3168/jds.S0022-0302(03)73869-7, lire en ligne)
  4. (en) D.G. Dalgleish, « Casein Micelles as Colloids: Surface Structures and Stabilities », Journal of Dairy Science, vol. 81, no 11, , p. 3013-3018 (DOI 10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5, lire en ligne)
  5. (en) Pieter Walstra, « The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications », Journal of Dairy Research, vol. 46, no 2, , p. 317-323 (PMID 469060, DOI 10.1017/S0022029900017234, lire en ligne)
  6. (en) J.A. Lucey, « Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels », Journal of Dairy Science, vol. 85, no 2, , p. 281-294 (PMID 11913691, DOI 10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2, lire en ligne)
  7. (en) C. Holt, « Structure and Stability of Bovine Casein Micelles », Advances in Protein Chemistry, vol. 43, , p. 63-151 (PMID 1442324, DOI 10.1016/S0065-3233(08)60554-9, lire en ligne)
  8. (en) David S. Horne, « Casein Interactions: Casting Light on the Black Boxes, the Structure in Dairy Products », International Dairy Journal, vol. 8, no 3, , p. 171-177 (DOI 10.1016/S0958-6946(98)00040-5, lire en ligne)
  9. (en) A.J. Vasbinder, H.S. Rollema, A. Bot et C.G. de Kruif, « Gelation Mechanism of Milk as Influenced by Temperature and pH; Studied by the Use of Transglutaminase Cross-Linked Casein Micelles », Journal of Dairy Science, vol. 86, no 5, , p. 1556-1563 (PMID 12778566, DOI 10.3168/jds.S0022-0302(03)73741-2, lire en ligne)
  10. Lactoprotéines et lactopeptides, propriétés biologiques, Pierre Jouan.
  11. Structure primaire de la caséine κB bovine
  12. (en) Mala B. Rao, Aparna M. Tanksale, Mohini S. Ghatge et Vasanti V. Deshpande, « Molecular and Biotechnological Aspects of Microbial Proteases », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 62, no 3, , p. 597-635 (PMID 9729602, PMCID 98927, lire en ligne)
  13. (en) Helle B. Drøhse et Bent Foltmann, « Specificity of milk-clotting enzymes towards bovine κ-casein », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology, vol. 995, no 3, , p. 221-224 (PMID 2495817, DOI 10.1016/0167-4838(89)90039-3, lire en ligne)
  14. (en) C.L.C. Esteves, J.A. Lucey, T. Wang et E.M.V. Pires, « Effect of pH on the Gelation Properties of Skim Milk Gels Made From Plant Coagulants and Chymosin », Journal of Dairy Science, vol. 86, no 8, , p. 2558-2567 (PMID 12939079, DOI 10.3168/jds.S0022-0302(03)73850-8, lire en ligne)
  15. (en) S.V. Silva et F.X. Malcata, « Partial Identification of Water-Soluble Peptides Released at Early Stages of Proteolysis in Sterilized Ovine Cheese-Like Systems: Influence of Type of Coagulant and Starter », Journal of Dairy Science, vol. 88, no 6, , p. 1947-1954 (PMID 15905424, DOI 10.3168/jds.S0022-0302(05)72870-8, lire en ligne)
  16. (en) Hideyuki Kobayashi, « Aspartic and Metallo Peptidases », Handbook of Proteolytic Enzymes (Second Edition), Volume 1, , p. 113-115 (DOI 10.1016/B978-0-12-079611-3.50035-5, lire en ligne)
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