Acide sélénophosphorique

L'acide sélénophosphorique est un composé chimique de formule O=P(SeH)(OH)₂.

Identification
Acide sélénophosphorique

Nom UICPA	acide phosphorosélénoïque
N^o CAS	25758-66-1
PubChem	1092
ChEBI	29269
SMILES	OP(O)([SeH])=O PubChem, vue 3D
InChI	Std. InChI : vue 3D InChI=1S/H3O3PSe/c1-4(2,3)5/h(H3,1,2,3,5) Std. InChIKey : JRPHGDYSKGJTKZ-UHFFFAOYSA-N
Propriétés chimiques
Formule	H₃O₃P SeOP(OH)₂(SeH)
Masse molaire[1]	160,96 ± 0,03 g/mol H 1,88 %, O 29,82 %, P 19,24 %, Se 49,06 %,

Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

En biochimie, l'anion sélénophosphate SePO₃^3– est un donneur activé de sélénium pour la biosynthèse de la sélénocystéine, l'un des 22 acides aminés protéinogènes. Il est produit in vivo à partir de l'anion séléniure Se^2– et de phosphate par la sélénophosphate synthase[2], et intervient dans la formation du L-sélénocystéinyl-ARNt^Sec à partir de L-séryl-ARNt^Sec sous l'action de la sélénocystéine synthase[3] chez les bactéries, et à partir de l'O-phospho-L-séryl-ARNt^Sec sous l'action de l'O-phosphoséryl-ARNt:sélénocystéinyl-ARNt synthase[4]^,[5] chez les archées et les eucaryotes.

La sélénocystéine est un acide aminé rare mais indispensable aux sélénoprotéines, et ce dans les trois domaines du vivant[6]. Elle n'existe pas à l'état libre dans les cellules et est toujours synthétisée sur son ARN de transfert.

Notes et références

Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
(en) Z. Veres, L. Tsai, T. D. Scholz, M. Politino, R. S. Balaban et T. C. Stadtman, « Synthesis of 5-methylaminomethyl-2-selenouridine in tRNAs: 31P NMR studies show the labile selenium donor synthesized by the selD gene product contains selenium bonded to phosphorus », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 89, n^o 7,‎ 1^er avril 1992, p. 2975–2979 (PMID 1557403, PMCID 48786, DOI 10.1073/pnas.89.7.2975)
Forchhammer K, Bock A, « Selenocysteine synthase from Escherichia coli. Analysis of the reaction sequence », J. Biol. Chem., vol. 266, n^o 10,‎ 1991, p. 6324–8 (PMID 2007585)
(en) Sotiria Palioura, R. Lynn Sherrer, Thomas A. Steitz, Dieter Söll et Miljan Simonović, « The Human SepSecS-tRNA^Sec Complex Reveals the Mechanism of Selenocysteine Formation », Science, vol. 325, n^o 5938,‎ 17 juillet 2009, p. 321-325 (PMID 19608919, PMCID 2857584, DOI 10.1126/science.1173755, Bibcode 2009Sci...325..321P, lire en ligne)
(en) Yuhei Araiso, Sotiria Palioura, Ryuichiro Ishitani, R. Lynn Sherrer, Patrick O’Donoghue, Jing Yuan, Hiroyuki Oshikane, Naoshi Domae, Julian DeFranco, Dieter Söll et Osamu Nureki, « Structural insights into RNA-dependent eukaryal and archaeal selenocysteine formation », Nucleic Acids Research, vol. 36, n^o 4,‎ mars 2008, p. 1187-1199 (PMID 18158303, PMCID 2275076, DOI 10.1093/nar/gkm1122, lire en ligne)
(en) Alexey V. Lobanov, Dolph L. Hatfield et Vadim N. Gladyshev, « Selenoproteinless animals: Selenophosphate synthetase SPS1 functions in a pathway unrelated to selenocysteine biosynthesis », Protein Science, vol. 17, n^o 1,‎ janvier 2008, p. 176-182 (PMID 18156471, PMCID 2144598, DOI 10.1110/ps.073261508, lire en ligne)

Portail de la chimie
Portail de la biochimie

Cet article est issu de Wikipedia. Le texte est sous licence Creative Commons - Attribution - Partage dans les Mêmes. Des conditions supplémentaires peuvent s'appliquer aux fichiers multimédias.

[1] Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.

[10.1073/pnas.89.7.2975-2] (en) Z. Veres, L. Tsai, T. D. Scholz, M. Politino, R. S. Balaban et T. C. Stadtman, « Synthesis of 5-methylaminomethyl-2-selenouridine in tRNAs: 31P NMR studies show the labile selenium donor synthesized by the selD gene product contains selenium bonded to phosphorus », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 89, n^o 7,‎ 1^er avril 1992, p. 2975–2979 (PMID 1557403, PMCID 48786, DOI 10.1073/pnas.89.7.2975)

[PMID_2007585-3] Forchhammer K, Bock A, « Selenocysteine synthase from Escherichia coli. Analysis of the reaction sequence », J. Biol. Chem., vol. 266, n^o 10,‎ 1991, p. 6324–8 (PMID 2007585)

[10.1126/science.1173755-4] (en) Sotiria Palioura, R. Lynn Sherrer, Thomas A. Steitz, Dieter Söll et Miljan Simonović, « The Human SepSecS-tRNA^Sec Complex Reveals the Mechanism of Selenocysteine Formation », Science, vol. 325, n^o 5938,‎ 17 juillet 2009, p. 321-325 (PMID 19608919, PMCID 2857584, DOI 10.1126/science.1173755, Bibcode 2009Sci...325..321P, lire en ligne)

[10.1093/nar/gkm1122-5] (en) Yuhei Araiso, Sotiria Palioura, Ryuichiro Ishitani, R. Lynn Sherrer, Patrick O’Donoghue, Jing Yuan, Hiroyuki Oshikane, Naoshi Domae, Julian DeFranco, Dieter Söll et Osamu Nureki, « Structural insights into RNA-dependent eukaryal and archaeal selenocysteine formation », Nucleic Acids Research, vol. 36, n^o 4,‎ mars 2008, p. 1187-1199 (PMID 18158303, PMCID 2275076, DOI 10.1093/nar/gkm1122, lire en ligne)

[10.1110/ps.073261508-6] (en) Alexey V. Lobanov, Dolph L. Hatfield et Vadim N. Gladyshev, « Selenoproteinless animals: Selenophosphate synthetase SPS1 functions in a pathway unrelated to selenocysteine biosynthesis », Protein Science, vol. 17, n^o 1,‎ janvier 2008, p. 176-182 (PMID 18156471, PMCID 2144598, DOI 10.1110/ps.073261508, lire en ligne)