D-Arginine déshydrogénase

La D-arginine déshydrogénase, ou D-aminoacide déshydrogénase (anciennement EC 1.4.99.1) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

D-arginine + accepteur + H2O     5-guanidino-2-oxopentanoate + NH3 + accepteur réduit (réaction globale) :
  1. D-arginine + accepteur     iminoarginine + accepteur réduit
  2. iminoarginine + H2O     5-guanidino-2-oxopentanoate + NH3 (spontané).
D-Arginine déshydrogénase
N° EC EC 1.4.99.6
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

Cette enzyme possède une très large spécificité par rapport à son substrat : elle agit sur à peu près tous les acides aminés D[1] hormis sur le D-glutamate et le D-aspartate ; elle est inactive sur la glycine, et son activité est maximum sur la D-arginine et la D-lysine. Elle utilise du FAD et du fer non héminique comme cofacteurs[2].

Cette réaction est distincte de celle catalysée par la D-aminoacide oxydase, qui utilise l'oxygène comme second substrat, tandis que la déshydrogénase peut utiliser différents composés comme accepteurs d'électrons, le substrat physiologique étant une coenzyme Q[1],[3].

Notes et références

  1. (en) Kinji Tsukada, « D-amino acid dehydrogenases of Pseudomonas fluorescens », Journal of Biological Chemistry, vol. 241, no 19,‎ , p. 4522-4528 (PMID 5925166, lire en ligne)
  2. (en) Paula J. Olsiewski, Gregory J. Kaczorowski et Christopher Walsh, « Purification and Properties of D-Amino Acid Dehydrogenase, an Inducible Membrane-bound Iron-sulfur Flavoenzyme from Escherichia coli B », Journal of Biological Chemistry, vol. 255, no 10,‎ , p. 4487-4494 (PMID 6102989, lire en ligne)
  3. (en) H. Jones et W.A. Venables, « Effects of solubilisation on some properties of the membrane-bound respiratory enzyme D-amino acid dehydrogenase of Escherichia coli », FEBS Letters, vol. 151, no 2,‎ , p. 189-192 (PMID 6131836, DOI 10.1016/0014-5793(83)80066-0, lire en ligne)
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