Sérine-ARNt ligase
La sérine-ARNt ligase, ou séryl-ARNt synthétase, est une ligase qui catalyse les réactions :
- ATP + L-sérine + ARNtSer AMP + pyrophosphate + L-séryl-ARNtSer ;
- ATP + L-sérine + ARNtSec AMP + pyrophosphate + L-séryl-ARNtSec.
Sérine-ARNt ligase
N° EC | EC |
---|---|
N° CAS |
IUBMB | Entrée IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme fixe la sérine, un acide α-aminé protéinogène, sur son ARN de transfert, noté ARNtSer. Elle peut également fixer la sérine sur l'ARN de transfert de la sélénocystéine. Le séryl-ARNtSec n'est pas incorporé dans les protéines naissantes par les ribosomes car il n'est pas reconnu par les facteurs d'élongation cellulaires ; en revanche, c'est un substrat de la sélénocystéine synthase, qui convertit le séryl-ARNtSec en sélénocystéinyl-ARNtSec à l'aide de sélénophosphate SePO33–.
Notes et références
- (en) Katze JR, Konigsberg W, « Purification and properties of seryl transfer ribonucleic acid synthetase from Escherichia coli », J. Biol. Chem., vol. 245, no 5, , p. 923–30 (PMID 4906848)
- (en) Makman MH and Cantoni GL, « Isolation of seryl and phenylalanyl ribonucleic acid synthetases from baker's yeast », Biochemistry, vol. 4, , p. 1434–1442 (DOI 10.1021/bi00883a031)
- (en) Webster LT and Davie EW, « Purification and properties of serine-activating enzyme from beef pancreas », J. Biol. Chem., vol. 236, , p. 479–484 (PMID 13783661)
- (en) Ohama T, Yang DC, Hatfield DL, « Selenocysteine tRNA and serine tRNA are aminoacylated by the same synthetase, but may manifest different identities with respect to the long extra arm », Arch. Biochem. Biophys., vol. 315, no 2, , p. 293–301 (PMID 7986071, DOI 10.1006/abbi.1994.1503)
- Portail de la biochimie
Cet article est issu de Wikipedia. Le texte est sous licence Creative Commons - Attribution - Partage dans les Mêmes. Des conditions supplémentaires peuvent s'appliquer aux fichiers multimédias.