Protéine antigel

Les protéines antigel correspondent à une classe de polypeptides naturellement produites par certaines espèces de vertébrés à sang froid, de plantes, de fungis et de bactéries et qui leur permettent d'être congelés sans mourir et/ou de vivre activement dans des environnement très froids (jusqu'à des températures inférieures à 0 °C, dans l'eau de mer par exemple)[3].

Protéine antigel d'insecte de type Tenebrio
Structure β-hélicoïdale de la protéine antigel produite par le coléoptère Tenebrio molitor. À une température négative proche de zéro, cette protéine préserve son hémolymphe du gel (PDB 1L1I[1]).
Domaine protéique
Pfam PF02420
InterPro IPR003460
SCOP 1EZG
SUPERFAMILY 1EZG
Protéine antigel d'insecte de type Dendroides
Isoforme 501 de la protéine antigel de la tordeuse des bourgeons de l'épinette (PDB 1M8N[2])
Domaine protéique
Pfam PF05264
InterPro IPR007928
SCOP 1M8N
SUPERFAMILY 1M8N
Protéine antigel de poisson de type I
Domaine protéique
InterPro IPR000104
SCOP 1WFB
SUPERFAMILY 1WFB
Protéine antigel de poisson de type II
Domaine protéique
InterPro IPR002353
SCOP 2AFP
SUPERFAMILY 2AFP
Protéine antigel de poisson de type III
Domaine protéique
InterPro IPR006013
SCOP 1HG7
SUPERFAMILY 1HG7

Elles sont souvent nommées AFPs (de l'anglais : Antifreeze proteins).

Principe

Ces protéines se lient aux petits cristaux de glace en formation et en inhibent la croissance et la recristallisation en glace qui, autrement, serait fatale[3]. Les sels dissous jouent également un rôle important dans l'efficacité in vivo de ces protéines[4].

Chez les mammifères ?

De nombreux indices laissent penser qu'une telle protéine puisse interagir avec les membranes de cellules de mammifères pour les protéger des dégâts normalement occasionnés par le froid. Elle joue donc un effet important dans l'acclimatation au froid[5].

Génomique

Les peptides antigel produites par un poisson vivant dans les eaux très froides de l'atlantique Nord-Ouest (Zoarces americanus) ont été identifiées au milieu des années 1980[6],[7], puis en 1988 les gènes impliqués dans la production d'une résistance au froid ont été également identifiés[8] et depuis utilisé dans une construction génétique qui a servi à créer un poisson transgénique, saumon à croissance accélérée, créé par la société Aqua Bounty Technologies et dont le nom commercial est AquAdvantage[9] pour lequel une demande d'autorisation de mise sur le marché est étudiée par l'EPA aux États-Unis (1992/1993).

Notes et références
  1. (en) Margaret E. Daley, Leo Spyracopoulos, Zongchao Jia, Peter L. Davies et Brian D. Sykes, « Structure and Dynamics of a β-Helical Antifreeze Protein », Biochemistry, vol. 41, no 17,‎ , p. 5515-5525 (PMID 11969412, DOI 10.1021/bi0121252, lire en ligne)
  2. (en) Eeva K. Leinala, Peter L. Davies, Daniel Doucet, Michael G. Tyshenko, Virginia K. Walker et Zongchao Jia, « A β-helical antifreeze protein isoform with increased activity. Structural and functional insights. », Journal of Biological Chemistry, vol. 277, no 36,‎ , p. 33349-33352 (PMID 12105229, DOI 10.1074/jbc.M205575200, lire en ligne)
  3. (en) Fishy Proteins, Pittsburgh Supercomputing Center
  4. R.P. Evans, R.S. Hobbs, S.V. Goddard, G.L. Fletcher, « The importance of dissolved salts to the in vivo efficacy of antifreeze proteins » ; Comparative Biochemistry And Physiology A-molecular & Integrative Physiology, no 148 (3), 2007, pages 556-561
  5. (en) G.L. Fletcher, C.L. Hew, P.L. Davies, « Antifreeze proteins of teleost fishes », Annu. Rev. Physiol., no 63, 2001, pages 359-390
  6. G.L. Fletcher, M.H. Kao, R.M. Fourney, « Antifreeze peptides confer freezing resistance to fish », Canadian Journal of Zoology, no 64 (9), 1986, pages 1897-1901
  7. Biographie de Garth Fletcher, et publications « Copie archivée » (version du 4 juillet 2013 sur l'Internet Archive)
  8. C.L. Hew, N.C. Wang, S. Joshi, G.L. Fletcher, G.K. Scott, P.H. Hayes, B. Buettner, P.L. Davies, « Multiple genes provide the basis for antifreeze protein diversity and dosage in the ocean pout, Macrozoarces americanus », Journal of Biological Chemistry, no 263 (24), 1988, pages 12049-1205
  9. Investing Businessweek, "AquaBounty Technologies Company Overview « Copie archivée » (version du 11 octobre 2012 sur l'Internet Archive), Bloomberg Businessweek, 2011, consulté le 18 mars 2011

Voir aussi

Articles connexes

Bibliographie
  • (en) R.S. Hobbs, G.L. Fletcher, « Tissue specific expression of antifreeze protein and growth hormone transgenes driven by the ocean pout (Macrozoarces americanus) antifreeze protein OP5a gene promoter in Atlantic salmon (Salmo salar) », Transgenic Research no 17 (1), 1998, pages 33-45.
  • Portail de la biologie cellulaire et moléculaire
  • Portail de la biochimie
Cet article est issu de Wikipedia. Le texte est sous licence Creative Commons - Attribution - Partage dans les Mêmes. Des conditions supplémentaires peuvent s'appliquer aux fichiers multimédias.