Glutathion hydrolase

Le glutathion hydrolase (EC 3.4.19.13, glutathionase, GGT, gamma-glutamyltranspeptidase) est une enzyme[1]^,[2]^,[3]^,[4]^,[5]^,[6]^,[7]. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante :

glutathion + H₂O

\rightleftharpoons

L-cysteinylglycine + L-glutamate

Données clés
N° EC	EC 3.4.19.13

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

C'est-à-dire qu'elle catalyse l’hydrolyse du glutathion en cystéinylglycine et acide glutamique.

Cette protéine agit également comme une enzyme EC 2.3.2.2 (Gamma glutamyl transpeptidase).

Références

Hanigan, M.H. et Ricketts, W.A., « Extracellular glutathione is a source of cysteine for cells that express γ-glutamyl transpeptidase », Biochemistry, vol. 32,‎ 1993, p. 6302–6306 (PMID 8099811, DOI 10.1021/bi00075a026)
Suzuki, H. et Kumagai, H., « Autocatalytic processing of γ-glutamyltranspeptidase », J. Biol. Chem., vol. 277,‎ 2002, p. 43536–43543 (PMID 12207027, DOI 10.1074/jbc.m207680200)
Okada, T., Suzuki, H., Wada, K., Kumagai, H. et Fukuyama, K., « Crystal structures of γ-glutamyltranspeptidase from Escherichia coli, a key enzyme in glutathione metabolism, and its reaction intermediate », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 103,‎ 2006, p. 6471–6476 (PMID 16618936, PMCID 1458908, DOI 10.1073/pnas.0511020103)
Boanca, G., Sand, A., Okada, T., Suzuki, H., Kumagai, H., Fukuyama, K. et Barycki, J.J., « Autoprocessing of Helicobacter pylori γ-glutamyltranspeptidase leads to the formation of a threonine-threonine catalytic dyad », J. Biol. Chem., vol. 282,‎ 2007, p. 534–541 (PMID 17107958, DOI 10.1074/jbc.m607694200)
Okada, T., Suzuki, H., Wada, K., Kumagai, H. et Fukuyama, K., « Crystal structure of the γ-glutamyltranspeptidase precursor protein from Escherichia coli. Structural changes upon autocatalytic processing and implications for the maturation mechanism », J. Biol. Chem., vol. 282,‎ 2007, p. 2433–2439 (PMID 17135273, DOI 10.1074/jbc.m607490200)
Wickham, S., West, M.B., Cook, P.F. et Hanigan, M.H., « Gamma-glutamyl compounds: substrate specificity of γ-glutamyl transpeptidase enzymes », Anal. Biochem., vol. 414,‎ 2011, p. 208–214 (PMID 21447318, PMCID 3099546, DOI 10.1016/j.ab.2011.03.026)
Carter, B.Z., Wiseman, A.L., Orkiszewski, R., Ballard, K.D., Ou, C.N. et Lieberman, M.W., « Metabolism of leukotriene C₄ in γ-glutamyl transpeptidase-deficient mice », J. Biol. Chem., vol. 272,‎ 1997, p. 12305–12310 (PMID 9139674, DOI 10.1074/jbc.272.19.12305)

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[1] Hanigan, M.H. et Ricketts, W.A., « Extracellular glutathione is a source of cysteine for cells that express γ-glutamyl transpeptidase », Biochemistry, vol. 32,‎ 1993, p. 6302–6306 (PMID 8099811, DOI 10.1021/bi00075a026)

[2] Suzuki, H. et Kumagai, H., « Autocatalytic processing of γ-glutamyltranspeptidase », J. Biol. Chem., vol. 277,‎ 2002, p. 43536–43543 (PMID 12207027, DOI 10.1074/jbc.m207680200)

[3] Okada, T., Suzuki, H., Wada, K., Kumagai, H. et Fukuyama, K., « Crystal structures of γ-glutamyltranspeptidase from Escherichia coli, a key enzyme in glutathione metabolism, and its reaction intermediate », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 103,‎ 2006, p. 6471–6476 (PMID 16618936, PMCID 1458908, DOI 10.1073/pnas.0511020103)

[4] Boanca, G., Sand, A., Okada, T., Suzuki, H., Kumagai, H., Fukuyama, K. et Barycki, J.J., « Autoprocessing of Helicobacter pylori γ-glutamyltranspeptidase leads to the formation of a threonine-threonine catalytic dyad », J. Biol. Chem., vol. 282,‎ 2007, p. 534–541 (PMID 17107958, DOI 10.1074/jbc.m607694200)

[5] Okada, T., Suzuki, H., Wada, K., Kumagai, H. et Fukuyama, K., « Crystal structure of the γ-glutamyltranspeptidase precursor protein from Escherichia coli. Structural changes upon autocatalytic processing and implications for the maturation mechanism », J. Biol. Chem., vol. 282,‎ 2007, p. 2433–2439 (PMID 17135273, DOI 10.1074/jbc.m607490200)

[6] Wickham, S., West, M.B., Cook, P.F. et Hanigan, M.H., « Gamma-glutamyl compounds: substrate specificity of γ-glutamyl transpeptidase enzymes », Anal. Biochem., vol. 414,‎ 2011, p. 208–214 (PMID 21447318, PMCID 3099546, DOI 10.1016/j.ab.2011.03.026)

[7] Carter, B.Z., Wiseman, A.L., Orkiszewski, R., Ballard, K.D., Ou, C.N. et Lieberman, M.W., « Metabolism of leukotriene C₄ in γ-glutamyl transpeptidase-deficient mice », J. Biol. Chem., vol. 272,‎ 1997, p. 12305–12310 (PMID 9139674, DOI 10.1074/jbc.272.19.12305)