Carbamyl-phosphate synthétase II
La carbamyl-phosphate synthétase II est une ligase qui catalyse la réaction :
- 2 ATP + L-glutamine + HCO3– + H2O 2 ADP + phosphate + L-glutamate + carbamyl-phosphate.
Carbamyl-phosphate synthétase II
N° EC | EC |
---|---|
N° CAS |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Le mécanisme réactionnel de cette enzyme se déroule en quatre étapes :
- L-glutamine + H2O L-glutamate + NH3
- ATP + HCO3– ADP + carboxyphosphate
- NH3 + carboxyphosphate carbamate + phosphate
- ATP + carbamate ADP + carbamyl-phosphate
Elle est activée par l'ATP et le PRPP et est inhibée par l'UMP, produit final de la biosynthèse des nucléotides pyrimidiques.
Contrairement à la plupart des enzymes ayant une activité carboxylase, la carbamyl-phosphate synthétase II n'utilise pas la biotine comme cofacteur.
Histoire
L'existence de cette enzyme a été découverte chez la souris par Mary Ellen Jones et Sally E. Hag en 1966[1].
Notes et références
- (en) Nicole Kresge, Robert D. Simoni et Robert L. Hill, « Carbamyl Phosphate Biosynthesis: the Work of Mary Ellen Jones », Journal of Biological Chemistry, vol. 282, no 19, , e14–e15 (DOI 10.1016/S0021-9258(20)63775-9, lire en ligne, consulté le )
Bibliographie
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- (en) Mary Ellen Jones et Sally E Hager, « Source of carbamyl phosphate for pyrimidine biosynthesis in mouse Ehrlich ascites cells and rat liver. », Science, no 154, , p. 422
- (en) Kalman, S.M., Duffield, P.H. and Brzozowski, T., « Purification and properties of a bacterial carbamyl phosphate synthetase », J. Biol. Chem., vol. 241, no 8, , p. 1871–1877 (PMID 5329589)
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- (en) Raushel, F.M., Thoden, J.B., Reinhart, G.D. and Holden, H.M., « Carbamoyl phosphate synthetase: a crooked path from substrates to products », Curr. Opin. Chem. Biol., vol. 2, no 5, , p. 624–632 (PMID 9818189, DOI 10.1016/s1367-5931(98)80094-x)
- (en) Raushel, F.M., Thoden, J.B. and Holden, H.M., « The amidotransferase family of enzymes: molecular machines for the production and delivery of ammonia », Biochemistry, vol. 38, , p. 7891–7899 (PMID 10387030, DOI 10.1021/bi990871p)
- (en) Thoden, J.B., Huang, X., Raushel, F.M. and Holden, H.M., « Carbamoyl-phosphate synthetase. Creation of an escape route for ammonia », J. Biol. Chem., vol. 277, no 42, , p. 39722–39727 (PMID 12130656, DOI 10.1074/jbc.M206915200)
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