Carbamyl-phosphate synthétase II

La carbamyl-phosphate synthétase II est une ligase qui catalyse la réaction :

2 ATP + L-glutamine + HCO3 + H2O    2 ADP + phosphate + L-glutamate + carbamyl-phosphate.

Le mécanisme réactionnel de cette enzyme se déroule en quatre étapes :

  1. L-glutamine + H2O    L-glutamate + NH3
  2. ATP + HCO3    ADP + carboxyphosphate
  3. NH3 + carboxyphosphate    carbamate + phosphate
  4. ATP + carbamate    ADP + carbamyl-phosphate

Elle est activée par l'ATP et le PRPP et est inhibée par l'UMP, produit final de la biosynthèse des nucléotides pyrimidiques.

Contrairement à la plupart des enzymes ayant une activité carboxylase, la carbamyl-phosphate synthétase II n'utilise pas la biotine comme cofacteur.

Histoire

L'existence de cette enzyme a été découverte chez la souris par Mary Ellen Jones et Sally E. Hag en 1966[1].

Notes et références

  1. (en) Nicole Kresge, Robert D. Simoni et Robert L. Hill, « Carbamyl Phosphate Biosynthesis: the Work of Mary Ellen Jones », Journal of Biological Chemistry, vol. 282, no 19, , e14–e15 (DOI 10.1016/S0021-9258(20)63775-9, lire en ligne, consulté le )

Bibliographie

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  • (en) Mary Ellen Jones et Sally E Hager, « Source of carbamyl phosphate for pyrimidine biosynthesis in mouse Ehrlich ascites cells and rat liver. », Science, no 154, , p. 422
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  • (en) Thoden, J.B., Huang, X., Raushel, F.M. and Holden, H.M., « Carbamoyl-phosphate synthetase. Creation of an escape route for ammonia », J. Biol. Chem., vol. 277, no 42, , p. 39722–39727 (PMID 12130656, DOI 10.1074/jbc.M206915200)
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